Gln (glutamina) é mais provável de ser encontrado em superfícies de proteínas do que TRP (triptofano).

Aqui está o porquê:

* hidrofobicidade: O TRP é um aminoácido altamente hidrofóbico, o que significa que repele a água. É mais provável que seja enterrado dentro do núcleo de uma proteína, longe do ambiente aquoso.
* polaridade: O GLN é polar e pode formar ligações de hidrogênio com moléculas de água. Isso o torna mais compatível com o ambiente hidrofílico da superfície da proteína.
* Tamanho: O TRP é um aminoácido grande com uma cadeia lateral volumosa, tornando -o menos adequado para a exposição à superfície. O GLN, por outro lado, possui uma corrente lateral menor que pode acomodar mais facilmente as interações de superfície.

Exceções:

Embora o GLN seja geralmente mais exposto à superfície que o TRP, há exceções:

* Estruturas de proteínas específicas: Algumas proteínas podem ter requisitos estruturais específicos que exigem a presença de TRP na superfície.
* Funções funcionais: Às vezes, os resíduos de TRP podem estar envolvidos na função da proteína e, portanto, podem ser encontrados na superfície, como nas interações proteína-proteína ou nos locais de ligação.

em resumo:

A regra geral é que o TRP tem maior probabilidade de ser enterrado dentro do interior de uma proteína, enquanto o GLN tem mais probabilidade de ser encontrado na superfície devido à sua natureza hidrofílica e tamanho menor. No entanto, existem exceções a essa regra, dependendo da proteína específica e de seus requisitos funcionais.