A estrutura da proteína é determinada por uma interação complexa de vários fatores, principalmente:

1. Sequência de aminoácidos (estrutura primária): Este é o bloco de construção fundamental. A ordem específica dos aminoácidos em uma cadeia polipeptídica determina todos os níveis estruturais subsequentes. Cada aminoácido possui propriedades únicas (tamanho, carga, hidrofobicidade) que influenciam as interações e o dobramento.

2. Ligação de hidrogênio: Uma interação chave entre as cadeias laterais de aminoácidos e a espinha dorsal peptídica. Esses títulos ajudam a estabilizar estruturas secundárias, como hélices alfa e folhas beta.

3. Interações hidrofóbicas: Os aminoácidos não polares tendem a se agrupar no interior da proteína, longe do ambiente aquoso. Isso aciona a dobra e cria um núcleo hidrofóbico.

4. Interações eletrostáticas: Os aminoácidos carregados (interações iônicas) atraem ou se repelem, influenciando a forma e a estabilidade da proteína.

5. Interações van der Waals: As atrações fracas e de curto alcance entre todos os átomos em uma proteína contribuem para a estabilidade geral.

6. Títulos dissulfeto: As ligações covalentes entre os resíduos de cisteína podem criar fortes ligações que estabilizam a estrutura da proteína, particularmente em proteínas extracelulares.

7. Interações com solvente (água): O ambiente circundante (por exemplo, água, lipídios) pode influenciar o dobramento e a conformação de proteínas, favorecendo as interações com certos aminoácidos.

8. Chaperones: Proteínas celulares que auxiliam na dobragem de proteínas adequadas, impedindo a agregação e desdobramento.

9. Modificações pós-traducionais: As modificações químicas após a tradução podem alterar a estrutura e a função da proteína. Exemplos incluem fosforilação, glicosilação e acetilação.

10. Temperatura e pH: Esses fatores podem interromper o delicado equilíbrio de forças que mantêm a estrutura da proteína.

Estrutura hierárquica:

* Estrutura primária: A sequência linear de aminoácidos.
* Estrutura secundária: Padrões de dobragem locais, como hélices alfa e folhas beta, formadas por ligação de hidrogênio dentro da espinha dorsal do peptídeo.
* Estrutura terciária: A forma tridimensional geral de uma única cadeia polipeptídica, decorrente de interações entre as cadeias laterais.
* Estrutura quaternária: O arranjo de múltiplas cadeias polipeptídicas (subunidades) em um complexo proteico funcional.

fatores que influenciam a estrutura da proteína estão fortemente entrelaçados e uma mudança em um pode afetar toda a conformação e função da proteína. Essa interação complexa garante que as proteínas desempenhem seus diversos papéis em organismos vivos.