Os peptídeos são cadeias de aminoácidos, os blocos de construção das proteínas. Eles estão envolvidos em uma variedade de processos biológicos, incluindo sinalização celular, regulação hormonal e resposta imunológica. Nos últimos anos, tem havido um interesse crescente na utilização de peptídeos para fins terapêuticos. No entanto, a capacidade de projetar peptídeos com propriedades específicas tem sido limitada pela nossa compreensão de como os peptídeos se automontam.

Uma equipe de pesquisadores da Universidade da Califórnia, em San Diego, fez agora um avanço significativo nesta área. Eles descobriram uma montagem nova e ordenada de peptídeos alternados e identificaram as forças motrizes por trás dessa montagem.

Os pesquisadores usaram uma combinação de técnicas experimentais e computacionais para estudar a automontagem de dois peptídeos diferentes. Eles descobriram que os peptídeos formavam camadas alternadas, com cada camada consistindo em um tipo de peptídeo. As camadas foram empilhadas em um padrão regular e repetitivo, criando uma estrutura altamente ordenada.

Os pesquisadores conseguiram identificar dois fatores-chave que impulsionaram a formação dessa montagem ordenada. Primeiro, os peptídeos tinham cargas opostas, o que lhes permitia atrair-se eletrostaticamente. Em segundo lugar, os peptídeos tinham formas complementares, o que lhes permitia encaixar-se como peças de um quebra-cabeça.

Os pesquisadores acreditam que suas descobertas podem ter implicações importantes para o projeto de terapias baseadas em peptídeos. Ao compreender as forças que impulsionam a automontagem dos peptídeos, os cientistas podem ser capazes de projetar peptídeos que se automontam em estruturas específicas com propriedades desejadas. Isto poderia levar ao desenvolvimento de novos medicamentos e tratamentos para uma variedade de doenças.

O estudo foi publicado na revista Nature Communications.