A clorofila, o pigmento verde que as plantas usam para fotossintetizar, está ligada a proteínas nas membranas tilacóides dos cloroplastos. As proteínas que se ligam à clorofila são chamadas proteínas de ligação à clorofila (CBPs). Os CBPs são proteínas integrais de membrana que atravessam a membrana do tilacóide e possuem um domínio hidrofóbico que interage com a molécula de clorofila e um domínio hidrofílico que interage com o ambiente aquoso do lúmen do tilacóide.

Existem dois tipos principais de CBPs:LHCs (complexos de coleta de luz) e proteínas do centro de reação PSII (fotossistema II). Os LHCs são grandes complexos proteicos que contêm múltiplas moléculas de clorofila e são responsáveis ​​por capturar a energia luminosa e transferi-la para o centro de reação PSII. As proteínas do centro de reação PSII são complexos proteicos menores que contêm as moléculas de clorofila que estão diretamente envolvidas nas reações químicas da fotossíntese.

A molécula de clorofila é um anel de porfirina com um íon magnésio no centro. O anel de porfirina é composto por quatro anéis de pirrol que estão ligados entre si por pontes de metino. O íon magnésio é coordenado aos quatro átomos de nitrogênio dos anéis pirrólicos e a dois átomos de oxigênio dos grupos propionato da molécula de clorofila.

A molécula de clorofila está ligada aos CBPs através de interações entre o anel de porfirina e os resíduos de aminoácidos hidrofóbicos dos CBPs. O íon magnésio é coordenado aos quatro átomos de nitrogênio dos anéis pirrólicos e a dois átomos de oxigênio dos grupos propionato da molécula de clorofila. Os grupos propionato também interagem com os resíduos de aminoácidos hidrofílicos dos CBPs.

A ligação da clorofila aos CBPs é essencial para a fotossíntese. Os CBPs fornecem um ambiente estável para as moléculas de clorofila e permitem que elas interajam entre si e com as demais proteínas do aparelho fotossintético.