p As células precisam de aberturas na membrana celular para fazer trocas com seu ambiente. Essas aberturas são portais que podem ser fechados nos quais os sinais são transportados na forma de íons. Professora privada Dra. Indra Schröder do Departamento de Biofísica de Membrana da TU Darmstadt, que é dirigido pelo professor Gerhard Thiel, está interessado em canais de potássio. A física e chefe do grupo de pesquisa júnior tem sua própria visão dessas minúsculas máquinas moleculares. Ela não está muito interessada nos sinais biológicos que são trocados através dos canais, mas no mecanismo de fechamento biofísico. Schröder quer saber como é o parafuso molecular e como funciona. p Para esse fim, o físico trabalha com canais de potássio muito básicos para não complicar desnecessariamente a análise. Ela usa dois sistemas com uma estrutura semelhante, mas diferentes probabilidades de abertura. Um canal está quase sempre fechado, o outro quase sempre aberto. Ambos os canais são originados de vírus de algas, mas se assemelham fortemente aos canais de potássio de organismos superiores. Schröder funciona em um sistema sem células, e encaixa os canais de potássio em superfícies artificiais. “Nos concentramos única e exclusivamente no mecanismo de fechamento, e misturar todas as outras funções dos canais de potássio, "diz Schröder." Isso é legítimo, porque os canais de potássio são todos semelhantes entre si. Estamos basicamente trabalhando em um protótipo, o que você poderia chamar de canal de potássio modelo. "

p Aminoácido serina em um ponto crítico

p Schröder e seu aluno de doutorado Oliver Rauh transformaram ambos os canais de potássio e empurraram partes individuais deles para a frente e para trás como peões. Isso os permitiu estabelecer quais aminoácidos são responsáveis ​​pela baixa probabilidade de abertura, e qual para o alto. O canal de potássio com baixa probabilidade de abertura possui o aminoácido serina em um ponto crítico. Este aminoácido interage com um aminoácido remoto, o que força o poro do canal a dobrar. Esta curva dobra outro aminoácido na rota de transporte que fecha o túnel.

p Com o canal de potássio com alta probabilidade de abertura, o aminoácido serina foi substituído pelo aminoácido glicina. A glicina não força o poro do canal a dobrar, o que significa que o túnel também não fecha. "Portanto, o mecanismo de fechamento desses dois canais de potássio viral consiste apenas em dois aminoácidos, "explica Schröder." Um aminoácido fecha o canal, a outra controla o processo. Simulações de dinâmica molecular pelo nosso parceiro de cooperação Stefan Kast da TU Dortmund confirmaram isso. Esperávamos um mecanismo de fechamento muito mais complicado. "

p O chefe do grupo de pesquisa júnior presume que alguns canais de potássio humanos possuem o mesmo parafuso que os dois canais de potássio viral porque ambos possuem os dois aminoácidos críticos. O trabalho de Schröder também é relevante para a biologia sintética porque os canais de potássio e seu mecanismo básico de fechamento podem ser usados ​​na construção de nano sensores artificiais. O projeto noMagic, em que Schröder está envolvido, foi financiado pelo Conselho Europeu de Pesquisa (ERC), e manipula células vivas com canais fabricados artificialmente.