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    Como os inibidores competitivos interrompem uma reação química?
    Inibidores competitivos interrompem uma reação química por competindo com o substrato para ligação ao local ativo da enzima .

    Aqui está um colapso:

    * enzimas são catalisadores biológicos que aceleram as reações químicas. Eles têm um site ativo específico onde o substrato se liga.
    * substrato é a molécula em que a enzima age.
    * Inibidores competitivos são moléculas que se assemelham ao substrato em forma e estrutura. Eles se ligam ao local ativo da enzima, mas não sofrem nenhuma reação.

    como funciona:

    1. O inibidor competitivo se liga ao local ativo da enzima, impedindo que o substrato acesse -o.
    2. Como o inibidor está ligado, a enzima não pode catalisar a reação com o substrato.
    3. O complexo inibidor-enzima é geralmente reversível, o que significa que o inibidor pode se destacar da enzima.
    4. O efeito do inibidor competitivo depende da concentração. Uma concentração mais alta de inibidor leva a mais moléculas enzimáticas sendo ligadas e, portanto, uma maior inibição da reação.

    Consequências:

    * Taxa de reação reduzida: A presença de um inibidor competitivo diminui a taxa da reação, impedindo que o substrato se ligasse à enzima.
    * Aumento do valor de KM: KM é uma constante que reflete a afinidade da enzima por seu substrato. Na presença de um inibidor competitivo, o aparente valor de GC
    * vmax permanece inalterado: Enquanto a taxa de reação é reduzida, a velocidade máxima (VMAX) da reação permanece não afetada porque, em concentrações de substrato muito altas, o substrato pode superar o inibidor da ligação ao local ativo.

    Exemplos:

    * metotrexato é um inibidor competitivo da di -hidrofolato redutase, uma enzima envolvida na síntese de DNA. Inibe o crescimento de células divisórias rápidas, como células cancerígenas.
    * estatinas são inibidores competitivos da HMG-CoA redutase, uma enzima envolvida na biossíntese de colesterol. Eles reduzem os níveis de colesterol no sangue.

    Em resumo, os inibidores competitivos diminuem as reações químicas, bloqueando fisicamente o substrato da ligação ao local ativo da enzima. Isso leva a uma taxa de reação reduzida, aumento do valor de KM, mas Vmax inalterado.
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