As composições químicas e a configuração das enzimas

As enzimas são catalisadores biológicos compostos de proteínas , e às vezes componentes não proteicos chamado cofatores.

Composição da proteína:

* aminoácidos: As enzimas são cadeias de aminoácidos ligados por ligações peptídicas, formando uma estrutura tridimensional complexa. A sequência de aminoácidos determina a função específica da enzima.
* Estrutura primária: A sequência linear de aminoácidos.
* Estrutura secundária: A dobragem local da cadeia polipeptídica em hélices α e folhas β.
* Estrutura terciária: A forma tridimensional geral de uma única cadeia polipeptídica.
* Estrutura quaternária: O arranjo de múltiplas cadeias polipeptídicas (subunidades) em uma proteína funcional.

cofactors:

* íons inorgânicos: Estes podem ser íons metálicos (por exemplo, ferro, zinco, cobre) que ajudam na transferência de elétrons ou estabilizam a estrutura da proteína.
* Moléculas orgânicas: Estas podem ser coenzimas (por exemplo, NAD+, FAD) que atuam como portadores de elétrons ou participam de reações químicas.

Site ativo:

* A região chave: Uma bolsa específica na superfície da enzima onde o substrato (a molécula em que a enzima age) se liga.
* Especificidade: O local ativo foi projetado para se ligar a um substrato específico, permitindo que a enzima catalisa uma reação específica.

Fatores modificando a estrutura e função enzimática

* Temperatura: As enzimas têm uma temperatura ideal para a atividade.
* baixas temperaturas: Retardar reações enzimáticas.
* Altas temperaturas: Pode desnaturar a enzima, interrompendo sua estrutura e tornando -a inativa.
* ph: As enzimas têm uma faixa de pH ideal.
* Extreme ph: Pode atrapalhar as interações iônicas que mantêm a estrutura da enzima, levando à desnaturação.
* Concentração do substrato: O aumento da concentração de substrato aumentará a taxa de reação até que os locais ativos estejam saturados.
* Concentração da enzima: O aumento da concentração de enzimas aumentará diretamente a taxa de reação.
* Inibidores: Moléculas que se ligam à enzima e interferem em sua função:
* Inibidores competitivos: Vincular -se ao site ativo, competindo com o substrato.
* inibidores não competitivos: Ligue -se a um local diferente na enzima, alterando sua conformação e atividade de redução.
* ativadores: Moléculas que se ligam à enzima e aumentam sua atividade.
* Modificações pós-traducionais: As modificações químicas que ocorrem após a proteína são sintetizadas, como fosforilação ou glicosilação, podem alterar a estrutura e a atividade da enzima.

em resumo:

As enzimas são catalisadores altamente específicos com estruturas complexas, e sua atividade é sensível a fatores como temperatura, pH e presença de inibidores ou ativadores. Compreender esses fatores é crucial para compreender como as enzimas funcionam em sistemas biológicos.