Embora as proteínas sejam os principais componentes das enzimas, existem várias moléculas que participam da atividade enzimática, mas não são próprias proteínas. Estes incluem:

1. Cofatores:

* íons metálicos: Muitas enzimas requerem íons metálicos como zinco, magnésio, ferro ou cobre para funcionar. Esses íons podem participar da catálise, estabilizar a estrutura da enzima ou ajudar na ligação do substrato.
* coenzimas: São moléculas orgânicas que ajudam as enzimas em sua atividade catalítica. Eles são frequentemente derivados de vitaminas e podem atuar como portadores de elétrons, grupos de transferência ou fornecer funcionalidades químicas específicas. Exemplos incluem NAD+, FAD, coenzima A e ácido tetra -hidrofólico.

2. Grupos protéticos:

* Componentes não proteicos: Estes são fortemente ligados, geralmente presos permanentemente à enzima. Eles podem ser íons metálicos, moléculas orgânicas ou até outras proteínas. Eles contribuem para a atividade catalítica da enzima e geralmente desempenham um papel crucial em sua função.

3. Coenzimas vs. grupos protéticos:

A principal diferença entre coenzimas e grupos protéticos é a força de sua associação com a enzima. As coenzimas se ligam livremente e podem se dissociar da enzima, enquanto os grupos protéticos são fortemente ligados e geralmente presos permanentemente.

Exemplos:

* anidrase carbônica: Requer íons de zinco para sua atividade catalítica.
* álcool desidrogenase: Requer NAD+ como uma coenzima para oxidação de álcoois.
* citocromo c oxidase: Contém Heme, um grupo protético que liga o oxigênio.

Importância:

Essas moléculas não proteínas são essenciais para o funcionamento adequado de muitas enzimas. Eles geralmente contribuem para a atividade catalítica da enzima, a especificidade do substrato e a estabilidade geral. Compreender o papel dessas moléculas é crucial para compreender mecanismos enzimáticos e desenvolver medicamentos ou tratamentos que visam processos enzimáticos específicos.