Biomoléculas complexas são construídas a partir de uma variedade de ligações, mas as mais comuns e importantes são:

ligações covalentes:

* TENHAS PEPTIDAS : Estas são as ligações primárias que ligam os aminoácidos para formar proteínas. Eles são formados por uma reação de desidratação entre o grupo carboxil de um aminoácido e o grupo amino de outro.
* ligações glicosídicas: Esses títulos conectam monômeros de açúcar para formar carboidratos. Eles são formados entre o carbono anomérico de um açúcar e um grupo hidroxila de outro.
* ligações de fosfodiester: Essas ligações ligam nucleotídeos para formar ácidos nucleicos (DNA e RNA). Eles são formados entre o grupo fosfato de um nucleotídeo e o açúcar do próximo.
* Bonds éster: Estes são encontrados nos lipídios, ligando o glicerol a ácidos graxos nos triglicerídeos.

ligações não covalentes:

* ligações de hidrogênio: Estes são fracos, mas numerosos e desempenham um papel significativo na dobragem de proteínas, na estrutura do DNA e nas interações enzimas-substratos. Eles envolvem um átomo de hidrogênio compartilhado entre um átomo altamente eletronegativo, como oxigênio ou nitrogênio.
* títulos iônicos : Essas são interações eletrostáticas entre grupos de carga oposta, como os encontrados em pontes de sal entre os aminoácidos nas proteínas.
* forças de van der Waals: São atrações fracas e de curto alcance entre moléculas devido a flutuações temporárias na distribuição de elétrons.
* Interações hidrofóbicas: São forças que conduzem moléculas não polares a se agruparem na água. Eles desempenham um papel na dobragem de proteínas e formação de membrana.

Essas ligações, covalentes e não covalentes, trabalham juntas para criar estruturas e funções complexas de biomoléculas complexas, permitindo que eles desempenhem papéis essenciais nos processos biológicos.