Sim, as enzimas são altamente específicas em termos de quais substratos podem se ligar. Essa especificidade é uma característica essencial das enzimas e é o que as torna catalisadores tão eficazes.
Aqui está o porquê:
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forma e carga complementaridade: As enzimas têm uma forma tridimensional exclusiva com sites ativos específicos. Esses sites ativos são como "bloqueios" que se encaixam apenas em "teclas" específicas, que são os substratos. A distribuição de forma e carga do local ativo deve complementar a forma e a distribuição de carga do substrato para que ocorram a ligação.
* Modelo "Lock and Key": O modelo clássico "Lock and Key" ilustra essa especificidade. O site ativo da enzima é o bloqueio e o substrato é a chave. Somente a chave correta (substrato) pode caber no bloqueio (site ativo).
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Modelo de ajuste induzido: Um modelo mais preciso é o modelo de "ajuste induzido". Este modelo sugere que o site ativo da enzima pode alterar levemente a forma para acomodar melhor o substrato, mas o ajuste ainda deve ser muito específico.
Exemplos de especificidade da enzima: *
lactase Rompe especificamente a lactose (açúcar de leite).
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sucrase quebra especificamente a sacarose (açúcar de mesa).
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pepsina quebra especificamente as proteínas.
Consequências da especificidade: *
Eficiência: As enzimas podem catalisar reações a taxas muito mais rápidas do que as reações não enzimáticas porque interagem apenas com seus substratos específicos.
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Regulamento: A especificidade da enzima permite a regulação de vias metabólicas. Diferentes enzimas podem ser reguladas para controlar quais reações ocorrem em horários e locais específicos.
Exceções à especificidade: Embora as enzimas sejam geralmente altamente específicas, existem algumas exceções. Algumas enzimas podem se ligar a uma pequena gama de substratos relacionados, e algumas enzimas podem ser modificadas para aceitar diferentes substratos. No entanto, essas exceções são raras e o princípio da especificidade da enzima é verdadeira para a grande maioria das enzimas.
