Aqui está um colapso dos títulos presentes em cada nível de estrutura de proteínas:

1. Estrutura primária:

* TENHAS PEPTIDAS : Estas são as ligações covalentes que ligam aminoácidos em uma cadeia linear. Eles são formados por uma reação de desidratação entre o grupo carboxil de um aminoácido e o grupo amino do próximo.

2. Estrutura secundária:

* ligações de hidrogênio: Estes são formados entre o átomo de hidrogênio do grupo N-H de uma ligação peptídica e o átomo de oxigênio de um grupo C =O de liga peptídica diferente. Esses títulos são fracos mas contribuem coletivamente para a estabilidade de estruturas secundárias, como hélices alfa e folhas beta.

3. Estrutura terciária:

* ligações de hidrogênio: Semelhante à estrutura secundária, eles são formados entre várias cadeias laterais polares de aminoácidos.
* Interações hidrofóbicas: As cadeias laterais não polares se agrupam no interior da proteína, evitando o contato com a água. Essas interações são impulsionadas pela entropia.
* títulos iônicos : Atrações eletrostáticas entre cadeias laterais de aminoácidos com carga oposta.
* ligações dissulfeto: As ligações covalentes formadas entre os átomos de enxofre de dois resíduos de cisteína. Essas ligações são particularmente fortes e ajudam a estabilizar a estrutura tridimensional da proteína.

4. Estrutura quaternária:

* Todos os títulos presentes na estrutura terciária: Esse nível envolve interações entre múltiplas cadeias polipeptídicas (subunidades). As mesmas ligações - ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas, ligações iônicas e ligações dissulfeto - estão presentes, mas agora ocorrem entre diferentes cadeias polipeptídicas.
* Interações adicionais: A estrutura quaternária também pode ser estabilizada por interações entre diferentes moléculas de proteína, como:
* forças de van der Waals: Atrações fracas entre moléculas não polares.
* coordenação de íons metálicos: Algumas proteínas utilizam íons metálicos (por exemplo, zinco, ferro) para coordenar com cadeias laterais de aminoácidos específicas, contribuindo para a estabilidade.

Nota importante: A força relativa e a importância dessas ligações variam dependendo da proteína específica. No entanto, a combinação geral dessas ligações determina a forma tridimensional única da proteína e sua função.