No interior não aquoso de uma proteína, longe do ambiente aquoso, os seguintes tipos de ligações são mais comuns em comparação com a superfície aquosa da proteína:

1. Interações hidrofóbicas :Estas são interações não covalentes que surgem da tendência de moléculas ou regiões de moléculas não polares (hidrofóbicas) de se agregarem em soluções aquosas para minimizar o contato com a água. No interior não aquoso da proteína, as cadeias laterais hidrofóbicas de aminoácidos agrupam-se para formar um núcleo estável, excluindo as moléculas de água.

2. Forças de Van der Waals :Estas são interações fracas e não covalentes que incluem interações dipolo-dipolo, interações dipolo-dipolo induzidas e forças de dispersão de Londres. As forças de Van der Waals contribuem para a estabilidade geral e compactação do interior da proteína, proporcionando estabilização adicional ao núcleo hidrofóbico.

3. Obrigações de Hidrogênio :Embora as ligações de hidrogênio também prevaleçam na superfície aquosa das proteínas, elas também podem se formar no interior não aquoso. Essas ligações de hidrogênio ocorrem entre cadeias laterais polares ou carregadas de aminoácidos que não estão diretamente expostas às moléculas de água.

4. Ligações dissulfeto :As ligações dissulfeto são ligações covalentes formadas entre os átomos de enxofre dos resíduos de cisteína. Estas ligações são mais comuns no interior das proteínas, onde o ambiente redutor do citosol é protegido do ambiente extracelular oxidante. As ligações dissulfeto contribuem para a estabilidade estrutural e rigidez das proteínas.

Por outro lado, a superfície aquosa de uma proteína é caracterizada por diferentes tipos de ligações:

1. Ligações de hidrogênio com água :As cadeias laterais polares e carregadas de aminoácidos na superfície da proteína formam ligações de hidrogênio com moléculas de água, contribuindo para a hidratação e solubilidade da proteína no ambiente aquoso.

2. Ligações Iônicas :Estas são interações eletrostáticas entre grupos carregados positiva e negativamente na superfície da proteína e íons com carga oposta na solução aquosa circundante. As ligações iônicas desempenham um papel crucial na manutenção da carga geral da proteína e nas interações com outras moléculas.

3. Interações polares :Interações polares, como interações dipolo-dipolo e interações dipolo induzidas por dipolo, ocorrem entre cadeias laterais polares de aminoácidos e moléculas de água ou outras moléculas polares no ambiente aquoso.