A dinamina, uma grande GTPase, desempenha um papel central na constrição e cisão da membrana durante a endocitose, citocinese e outros processos celulares. No entanto, o mecanismo exato pelo qual a dinamina medeia a constrição da membrana permanece obscuro. Em um novo estudo, os pesquisadores usaram cristalografia de raios X, microscopia crioeletrônica e simulações de dinâmica molecular para determinar a estrutura da dinamina em diferentes estágios de sua montagem e função.

Os pesquisadores descobriram que a dinamina se agrupa em um polímero helicoidal que envolve o pescoço de um túbulo de membrana. O polímero então sofre uma mudança conformacional que faz com que o túbulo da membrana se contraia e eventualmente se separe. Os investigadores acreditam que esta mudança conformacional é impulsionada pela ligação do GTP à dinamina, o que altera as interações entre as moléculas de dinamina no polímero.

As descobertas deste estudo fornecem novos insights sobre o mecanismo pelo qual a dinamina medeia a constrição e a cisão da membrana. Esta informação poderia ser usada para desenvolver novos medicamentos direcionados à função da dinamina, que poderiam ser potencialmente usados ​​para tratar uma variedade de doenças, incluindo câncer, distúrbios neurodegenerativos e doenças infecciosas.

O estudo foi conduzido por uma equipe de pesquisadores da Universidade da Califórnia, Berkeley, da Universidade da Califórnia, São Francisco, e do Instituto Médico Howard Hughes. Os resultados foram publicados na revista Nature.