p Para cozinhar uma omelete, você tem que mexer um ovo, e, como Humpty Dumpty, nunca mais poderá ser montado novamente. Isso ocorre porque o ovo passa por uma série de mudanças fisiológicas e químicas à medida que cozinha, que faz com que suas ligações químicas se quebrem e suas proteínas se agreguem, reestruturação e configuração em um novo, forma final - e irreversível. p Contudo, um novo estudo da Universidade de Tel Aviv sugere pela primeira vez uma nova forma de agregação de proteínas que é reversível e tem consequências fisiológicas positivas para as células. A descoberta pode eventualmente levar a novas terapias para doenças neurodegenerativas, como Alzheimer, Doenças de Parkinson e "vacas loucas".

p O estudo de pesquisa foi liderado pelo Prof. Martin Kupiec e conduzido pelo Dr. Kobi Simpson-Lavy, ambos da Escola de Biologia Celular e Molecular da TAU e Biotecnologia, e publicado na revista Molecular Cell .

p Como "decolar" uma proteína

p "A maioria das funções dentro de nossas células são realizadas por proteínas. Mas quando essas proteínas se agregam, eles produzem um 'blob' que os torna inativos, "O Prof. Kupiec diz." A agregação de proteínas tende a aumentar com a idade e leva a uma série de doenças humanas, particularmente aqueles que resultam em neurodegeneração. "

p "Além disso, quando as proteínas adotam uma configuração errônea - quando são mal dobradas - as células tentam desmontar os aglomerados, ou empilhá-los em locais específicos da célula, para minimizar seu efeito tóxico, "Dr. Simpson-Lavy diz." Este processo tem sido associado ao desenvolvimento de uma série de condições neurodegenerativas, como Alzheimer, Parkinson e doenças das 'vacas loucas'. "

p O novo estudo examina um tipo totalmente diferente de agregação de proteínas, que pode fornecer um novo mecanismo para regular a atividade dos genes de acordo com as mudanças no ambiente da célula.

p A pesquisa para o estudo surgiu por acaso. Enquanto o Dr. Simpson-Lavy estudava o metabolismo dos açúcares nas células de levedura, ele notou que uma versão marcada da proteína que estava observando - Std1 - formava uma mancha brilhante fora do núcleo da célula sempre que a glicose era adicionada às células.

p Em outras palavras, Std1, que geralmente está presente nos núcleos das células, onde reside o genoma, acabou em uma agregação fora dos núcleos.

p “Ficamos imaginando se essa agregação de proteínas mudaria de acordo com as diferentes condições do microambiente da célula, "Prof. Kupiec diz." E, de fato, quando as condições mudaram novamente e a glicose foi esgotada, o agregado se dissolveu e a proteína Std1 pôde ser vista novamente no núcleo. Std1 desempenha um papel na resposta a diferentes açúcares no meio de crescimento, assim, a agregação reversível e a dissolução de Std1 permitiram que a célula respondesse rapidamente a vários níveis de abundância de açúcar. "

p Ruim - e bom - para você

p O estudo também sugere que nem todos os agregados de proteína são "ruins para você". Alguns desempenham papéis fisiológicos e regulatórios importantes. De acordo com o estudo, as "chaperonas moleculares" que foram encontradas para alimentar muitas doenças neurodegenerativas podem ter sido originalmente destinadas a regular o acúmulo de proteínas não patológicas.

p "Esses resultados podem abrir caminho para possíveis tratamentos futuros que podem tentar mudar a agregação de irreversível para reversível, "Diz o Prof. Kupiec." Se descobrirmos como transformar uma agregação irreversível em reversível, seria possível tratar doenças neurodegenerativas e reverter o efeito dos agregados.

p "Em outras palavras, ainda pode ser possível reconstruir um ovo de uma omelete, "Prof. Kupiec observa.

p Os pesquisadores estão atualmente examinando o que faz a mesma proteína se comportar de maneira diferente em condições diferentes.