p Determinar a configuração exata de proteínas e outras moléculas biológicas complexas é um passo importante para a compreensão de suas funções, incluindo como eles se ligam a receptores no corpo. Mas essa imagem é difícil de fazer. Geralmente, é necessário que as moléculas sejam cristalizadas primeiro para que as técnicas de difração de raios X possam ser aplicadas - e nem todas essas moléculas podem ser cristalizadas. p Agora, um novo método desenvolvido por pesquisadores do MIT poderia levar a uma maneira de produzir imagens de alta resolução de biomoléculas individuais sem a necessidade de cristalização, e pode até permitir imagens ampliadas de locais específicos dentro das moléculas. A técnica também pode ser aplicada à geração de imagens de outros tipos de materiais, incluindo materiais bidimensionais e nanopartículas.

p Os resultados são relatados esta semana no Proceedings of the National Academy of Sciences , em um artigo de Paola Cappellaro, o Esther e Harold E. Edgerton Professor Associado de Ciência Nuclear e Engenharia do MIT, e outros no MIT e na Universidade de Tecnologia e Design de Cingapura.

p "Existem vantagens em ser capaz de ver no nível de moléculas de proteína única, "Cappellaro diz, porque isso permite a geração de imagens de algumas moléculas que não podem ser visualizadas usando o método convencional de raios-X. "Existem alguns tipos de moléculas, como proteínas de membrana, que são muito difíceis de cristalizar. "

p O método usa um tipo de defeito nos cristais de diamante conhecido como centro de vacância de nitrogênio - um local onde um dos átomos de carbono do cristal foi substituído por um átomo de nitrogênio. Esses defeitos, que pode dar aos diamantes um tom rosa, tornam o cristal extremamente sensível a mudanças nos campos magnéticos e elétricos, tornando o centro de vacância de nitrogênio um detector eficiente para tais variações. Quando uma molécula está perto do cristal, vacâncias de nitrogênio perto da superfície do cristal irão responder aos spins nucleares dentro dessa molécula, e esta resposta pode ser detectada.

p Mas esses sensores foram severamente limitados pela taxa de amostragem dos pulsos de microondas usados ​​para sondá-los. Agora, a equipe de pesquisa descobriu que essa limitação pode ser superada usando um método que eles chamam de "interpolação quântica, "que melhora o poder de resolução de tais sistemas em mais de cem vezes, Cappellaro diz.

p Para revelar as pequenas variações dos campos magnéticos associados a alguns átomos da molécula cuja configuração está sendo analisada, é necessário observar as mudanças que ocorrem dentro de alguns picossegundos, ou trilionésimos de segundo. Em princípio, esses pequenos incrementos de tempo podem ser resolvidos usando grandes, instrumentos especializados, mas são muito caros e não estão disponíveis para a maioria dos pesquisadores. Cappellaro e seus alunos, não ter acesso a tais sistemas, comece a encontrar um custo mais baixo, abordagem mais simples para fazer tais observações.

p O novo esquema é semelhante à forma como algumas câmeras de telefones celulares fornecem melhor resolução ao tirar várias imagens da mesma cena, com exposições ligeiramente diferentes, e, em seguida, adicionando as imagens. Também é semelhante a técnicas sofisticadas usadas por astrônomos e pesquisadores da NASA para melhorar a resolução de imagens obtidas por rovers planetários ou pelo Telescópio Espacial Hubble. "Tentamos imitar o que o olho humano faz automaticamente, "que é mover-se constantemente e construir detalhes por meio de várias imagens da mesma área, que o cérebro une em uma única imagem, Cappellaro diz.

p Nesse caso, a técnica é aplicada a variações na força de um campo magnético, em vez de variações na intensidade da luz e cor, mas os princípios básicos são semelhantes. E, enquanto a técnica clássica envolve pegar uma série de imagens e juntá-las, neste método, os pesquisadores obtêm uma única imagem, mas variam a separação dos pulsos de microondas durante a aquisição dessa imagem.

p Ao aplicar pulsos de microondas que são separados por incrementos de tempo em uma escala de nanossegundos - mais de 100 vezes mais do que a resolução de tempo desejada - a equipe foi capaz de alcançar a resolução mais alta que seria necessária para obter informações estruturais detalhadas sobre o estado de spin de átomos individuais em moléculas biológicas. Os dados podem ser usados ​​para ajudar a desvendar as formas complexas de algumas proteínas e outras moléculas biologicamente importantes, bem como outros tipos de materiais.

p Até aqui, os experimentos de prova de princípio da equipe produziram imagens apenas do spin nuclear associado ao próprio sensor - o centro vazio de nitrogênio dentro de um cristal de diamante. O próximo passo, que Cappellaro diz que deve estar ao nosso alcance agora que o princípio foi validado, será tentar o método em biomoléculas reais.

p "Todas as várias peças foram demonstradas" para permitir a imagem molecular, ela diz. "Portanto, combinar as diferentes técnicas deve ser uma tarefa simples, embora difícil de alcançar, objetivo. "O próximo passo, ela diz, é ver "se podemos medir uma única proteína em seu ambiente natural, "o que pode ajudar a revelar características importantes, como locais de ligação. p Esta história foi republicada por cortesia do MIT News (web.mit.edu/newsoffice/), um site popular que cobre notícias sobre pesquisas do MIT, inovação e ensino.