Os aminoácidos hidrofóbicos são geralmente não polar e não carregado a pH 6.

Aqui está o porquê:

* hidrofobicidade: Os aminoácidos hidrofóbicos têm cadeias laterais que não são atraídas pela água. Eles preferem estar no interior das proteínas, longe do ambiente aquoso.
* cadeias laterais não polares: Suas cadeias laterais não têm grupos que prontamente ganham ou perdem prótons (íons H+) para serem cobrados.
* ph e ionização: O pH de uma solução afeta o estado de ionização dos aminoácidos. Em pH 6, o grupo carboxil (COOH) dos aminoácidos é geralmente desprotonado (COO-) e o grupo amino (NH2) é geralmente protonado (NH3+). No entanto, essas cargas estão na espinha dorsal do aminoácido, não nas cadeias laterais de aminoácidos hidrofóbicos.

Exemplos de aminoácidos hidrofóbicos:

* Alanine (Ala, A)
* Valine (Val, V)
* Leucina (Leu, L)
* Isoleucina (Ile, i)
* Prolina (pro, p)
* Fenilalanina (Phe, f)
* Triptophan (trp, w)
* Metionina (Met, M)

Nota: Embora esses aminoácidos sejam normalmente não carregados em pH 6, pode haver algumas pequenas variações responsáveis, dependendo do ambiente de proteína específica. No entanto, sua principal característica é a falta de uma acusação significativa.