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    Flavins mantêm um ajudante útil em seu bolso

    No centro ativo da enzima está um cofator de flavina. Na ampliação, podemos ver que perto dele, oxigênio (O 2 ) está vinculado - permitindo que o flavin seja ativado. Crédito:Robin Teufel, Raspudin Saleem-Batcha

    Em células humanas, vitaminas costumam servir como precursores de cofatores - não proteínas que são uma parte essencial das enzimas. Entre eles estão os flavinas, derivado da vitamina B2.

    Uma equipe chefiada pelo Dr. Robin Teufel e Dr. Raspudin Saleem-Batcha da Universidade de Freiburg no Centro de Análise de Sistemas Biológicos agora mostrou em detalhes como o oxigênio interage com a flavina em uma enzima - revelando pela primeira vez precisamente como ele trabalho. Os pesquisadores publicaram seus resultados no último Proceedings of the National Academy of Sciences (PNAS) .

    Os flavinas desempenham um papel fundamental nos processos metabólicos, no sistema imunológico e no desenvolvimento neural em humanos - e são igualmente importantes para as bactérias, fungos e plantas. Flavoenzimas geralmente requerem oxigênio para funcionar. Mas até agora, muitos dos detalhes de sua interação não eram conhecidos.

    Os pesquisadores usaram a análise de difração de raios-X para mostrar pela primeira vez que o oxigênio está ligado a uma bolsa especial dentro da enzima. A natureza desse composto torna possível ativar o cofator - tornando-o essencial para o funcionamento da enzima. Esse conhecimento pode ajudar, por exemplo, para modificar racionalmente as flavoenzimas no futuro - na pesquisa básica ou para aplicações biotecnológicas.


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