Como são chamadas as longas cadeias de aminoácidos? Compreendendo proteínas e polipeptídeos
Por Paul Dohrman
Atualizado em 24 de março de 2022
Proteínas:Polímeros de Aminoácidos
As proteínas são polímeros longos feitos de 20 aminoácidos naturais. Embora algumas proteínas incorporem resíduos não canônicos, a espinha dorsal de cada proteína é uma cadeia de aminoácidos ligados por ligações peptídicas.
Do DNA à proteína:o processo de tradução
A jornada começa no núcleo, onde um segmento de DNA é transcrito em RNA mensageiro (mRNA). O mRNA sai do núcleo e se liga a um ribossomo, a máquina sintetizadora de proteínas da célula. As moléculas de RNA transportador (tRNA) trazem os aminoácidos apropriados para o ribossomo, onde são adicionados sequencialmente à crescente cadeia polipeptídica.
Ligações peptídicas e polipeptídeos
Os aminoácidos adjacentes são unidos cabeça-cauda por meio de ligações peptídicas:o grupo carboxila (‑COOH) de um resíduo liga-se ao grupo amino (‑NH₂) do próximo. A cadeia resultante é chamada de polipeptídeo. A ligação peptídica confere planaridade à estrutura, mas permite a rotação em torno das ligações simples, dando à cadeia a flexibilidade necessária para o dobramento.
As cadeias laterais moldam a estrutura da proteína
Cada aminoácido possui uma cadeia lateral distinta (grupo R) ligada ao seu carbono central. Estas cadeias laterais diferem em tamanho, carga e hidrofobicidade, influenciando a forma como a cadeia interage consigo mesma e com o ambiente celular aquoso. As cadeias laterais polares tendem a se orientar em direção ao solvente, enquanto os grupos apolares se agrupam dentro do núcleo da proteína, conduzindo o processo de dobramento.
A sequência determina a dobra
A sequência primária de aminoácidos codifica a forma tridimensional única da proteína. Como a estrutura pode girar livremente, a maioria dos polipeptídeos se dobra espontaneamente em uma conformação única e energeticamente favorecida. Mesmo uma única substituição de aminoácido pode interromper o enovelamento, tornando a proteína não funcional.
Diversidade Combinatória e Restrições Funcionais
Com 20 aminoácidos disponíveis, existem 20
n
polipéptidos teóricos de comprimento n. No entanto, apenas uma fração minúscula dessas sequências se dobra em proteínas funcionais e estáveis. A grande maioria seria instável ou adotaria múltiplas conformações de baixa energia, de modo que a pressão evolutiva seleciona apenas as poucas sequências que atendem às necessidades funcionais do organismo.
Referências
- Biologia Molecular da Célula; Alberts et al.; 1994
- Química; Raymond Chang; 1984
