Visão geral

Os aminoácidos são as macromoléculas fundamentais da vida, formando a espinha dorsal das proteínas que constituem a maior parte da massa corporal. Vinte alfa-aminoácidos que ocorrem naturalmente estão presentes em todos os organismos vivos, desde bactérias até humanos. Dez deles são sintetizados pelo organismo, enquanto os outros dez devem ser obtidos na dieta e, portanto, são classificados como aminoácidos essenciais . As deficiências em aminoácidos essenciais podem prejudicar a síntese dos tecidos e têm sido associadas a estados de doença, incluindo certos tipos de cancro.

Além do seu papel estrutural, os aminoácidos são um componente popular dos suplementos dietéticos, especialmente entre indivíduos que procuram melhorar a saúde geral ou aumentar a massa muscular através de treino e nutrição combinados.

Nota histórica

O primeiro aminoácido isolado foi a asparagina , descoberto no suco de aspargos em 1806. Essa descoberta marcante abriu as portas para o estudo sistemático de aminoácidos.

Fundamentos Estruturais

Todos os aminoácidos compartilham uma estrutura central:um carbono alfa central ligado a um grupo carboxila, um grupo amino, um átomo de hidrogênio e uma cadeia lateral variável (o R grupo). O grupo carboxila (–COOH) é responsável pelo caráter ácido dessas moléculas, enquanto o grupo amino (–NH₂) contribui para suas propriedades básicas. O tamanho da cadeia lateral determina o comportamento químico de cada aminoácido.

O conjunto natural de vinte aminoácidos é conhecido como alfa-aminoácidos porque o grupo amino está ligado ao carbono alfa adjacente ao grupo carboxila. Seus pesos moleculares variam de 75g/mol (glicina) a 204g/mol (triptofano), com média menor que 180g/mol de glicose. Se todos os vinte estivessem igualmente representados, cada um representaria 5% da composição de aminoácidos da proteína; as frequências reais variam de pouco mais de 1,2% (triptofano, cisteína) a quase 10% (leucina).

Classificação por cadeia lateral

Hidrofóbico (não polar)

• Alanina (Ala, A) – Mais leve depois da glicina, comum em proteínas.
• Glicina (Gly, G) – Único com um único hidrogênio como cadeia lateral; frequentemente encontrado perto de superfícies de proteínas.
• Fenilalanina (Phe, F) – Anel aromático; hidrofóbico e muitas vezes enterrado dentro de proteínas.
• Isoleucina (Ile, I) – Isômero de leucina; contribui para núcleos hidrofóbicos.
• Leucina (Leu, L) – Aminoácido de cadeia ramificada (BCAA); essencial para os humanos.
• Metionina (Met, M) – Contendo Enxofre; pode ser anfipático dependendo do contexto.
• Prolina (Pro, P) – Grupo amino cíclico; introduz rigidez nas cadeias polipeptídicas.
• Valina (Val, V) – Outro BCAA; essencial e hidrofóbico.

Hidrofílico (polar, sem carga)

• Cisteína (Cys, C) – Contém enxofre; é responsável por aproximadamente 1,2% dos aminoácidos.
• Histidina (His, H) – Dois grupos amina; versátil em sítios ativos de enzimas.
• Asparagina (Asn, N) – Amida de ácido aspártico; cadeia lateral polar.
• Glutamina (Gln, Q) – Amida de ácido glutâmico; polar e frequentemente exposto a solventes.
• Serina (Ser, S) – O grupo hidroxila confere polaridade.
• Treonina (Thr, T) – Semelhante ao açúcar treose; cadeia lateral polar.

Carregado (Iônico)

• Ácido aspártico (Asp, D) – Desprotonado em pH fisiológico; carrega uma carga negativa.
• Ácido glutâmico (Glu, E) – Desprotonado em pH fisiológico; carregado negativamente.
• Lisina (Lys, K) – Protonado em pH fisiológico; carregado positivamente.
• Arginina (Arg, R) – Protonado; carrega uma carga positiva.

Anfipático

• Tirosina (Tyr, Y) – O grupo hidroxila permite ligações de hidrogênio; exibe características hidrofóbicas e hidrofílicas.
• Triptofano (Trp, W) – Maior aminoácido; precursor do neurotransmissor serotonina; exibe comportamento anfipático.

Principais conclusões

Os aminoácidos são essenciais para a síntese de proteínas, estrutura celular e inúmeras vias bioquímicas. Compreender sua estrutura e classificação ajuda a compreender como as proteínas se dobram, funcionam e interagem dentro do corpo.