Título: A proteína de fixação universal estabiliza proteínas dobradas:nova visão sobre como funciona o acompanhante Hsp70

Resumo:

A acompanhante Hsp70 desempenha um papel crítico em vários processos celulares, incluindo dobramento de proteínas, degradação de proteínas e tráfego de proteínas. Este estudo revela um novo mecanismo pelo qual a Hsp70 estabiliza proteínas dobradas. A proteína acompanhante Hsp70 executa várias tarefas essenciais dentro das células. Ajuda as proteínas a se dobrarem em suas formas corretas, evita que se agreguem e repara proteínas danificadas. Isso garante que as proteínas sejam capazes de desempenhar suas funções no corpo.

A Hsp70 atinge essas funções ligando-se às proteínas de maneira regulada. Neste estudo, os pesquisadores descobriram um novo mecanismo pelo qual a Hsp70 pode ligar e estabilizar proteínas dobradas. Eles identificaram um interruptor molecular dentro da Hsp70 que permite que ela se “fixe” em proteínas dobradas e evite que elas se desdobrem.

A compreensão deste novo mecanismo poderia ajudar a desenvolver novas terapias para doenças nas quais as proteínas se dobram e se agregam incorretamente, como as doenças de Alzheimer e Parkinson.

Principais conclusões:

- Hsp70 interage com proteínas dobradas de maneira dependente de ATP usando seu domínio ATPase.

- A presença de ADP na bolsa ATPase induz mudanças conformacionais na Hsp70, fazendo com que ela se fixe nas proteínas dobradas.

- O mecanismo de fixação evita o desdobramento de proteínas dobradas e protege-as da agregação.

Significância:

O estudo fornece uma nova visão sobre os mecanismos moleculares pelos quais a chaperona Hsp70 estabiliza as proteínas dobradas e evita a sua agregação. Este conhecimento poderá contribuir para o desenvolvimento de estratégias terapêuticas para doenças com mau enrolamento de proteínas.