As proteínas não existem isoladamente dentro das células, mas residem em um ambiente altamente lotado e dinâmico. Compreender como esse meio influencia a estrutura e função das proteínas é um desafio fundamental na biofísica. Aqui, usamos extensas simulações de dinâmica molecular atomística e cálculos de energia livre para investigar como o ambiente naturalmente lotado dentro de uma célula afeta a estrutura, a dinâmica interna e a função de uma proteína prototípica, a RNase H. Nossas simulações demonstram que o ambiente lotado compacta significativamente o estrutura proteica, levando a uma conformação proteica mais ordenada e rígida. Essa compactação se manifesta no aumento dos parâmetros de ordem da cadeia principal e da cadeia lateral e na redução das flutuações internas das proteínas. Além disso, a dinâmica reduzida da RNase H dentro do ambiente lotado altera significativamente a sua paisagem conformacional, afetando as populações e as diferenças de energia livre de diferentes subestados funcionais. Essas descobertas fornecem insights atomísticos sobre a influência do apinhamento celular na estrutura e dinâmica das proteínas, ressaltando a importância de considerar o meio celular ao estudar a função das proteínas.