p Pesquisadores da Universidade de Leiden e da TU Delft combinaram duas técnicas que são usadas para medir a estrutura de biomoléculas, criando um método que é 10 vezes mais sensível. Com este novo método, eles esperam ser capazes de determinar melhor a estrutura das biomoléculas. Isso é importante, uma vez que a estrutura de uma biomolécula freqüentemente determina sua função. O mesmo vale para compostos orgânicos mais complexos, como proteínas, que pode sofrer várias mudanças de forma durante seu ciclo de vida, permitindo-lhes realizar tarefas diferentes. p Assim como sua mão direita é a imagem espelhada de sua mão esquerda, muitas moléculas também têm uma versão espelhada. E mesmo que pareçam quase iguais, uma molécula canhota geralmente funciona de maneira muito diferente de uma destra. Um exemplo bem conhecido disso é a droga talidomida, que foi comercializado no início dos anos 1960 como uma pílula para dormir segura, mesmo para mulheres grávidas. A droga consistia em uma mistura de variantes canhotas e destras da molécula ativa, mas apenas a molécula canhota teve o efeito desejado. A molécula da mão direita revelou-se tóxica, fazendo com que milhares de bebês nasçam com membros deformados em todo o mundo.

p Imagem espelhada

p As moléculas que têm uma imagem refletida de si mesmas são chamadas de moléculas quirais. E por causa da diferença nas propriedades biológicas entre as moléculas canhotas e destras, a quiralidade é um fenômeno amplamente estudado nas ciências naturais.

p Um método importante para medir se uma molécula é canhota ou destra é o dicroísmo circular. Com esta técnica, os pesquisadores focalizam a luz polarizada circularmente que gira para a esquerda ou para a direita em uma amostra e medem como a luz é absorvida. Uma vez que as moléculas com mãos diferentes absorvem a luz de maneiras diferentes, os pesquisadores podem usar essa técnica para determinar a proporção entre essas moléculas em uma amostra. Usando cores diferentes (comprimentos de onda) de luz, eles podem até descobrir como uma proteína é dobrada. Isso é importante, pois as proteínas muitas vezes passam por mudanças estruturais durante seu ciclo de vida, com essas mudanças afetando seu comportamento.

p Melhor sinal

p O problema com o dicroísmo circular é que o sinal resultante geralmente é muito fraco. "Isso significa que você precisa de muito tempo para coletar o sinal, "explica o pesquisador da TU Delft, Martin Caldarola." Você pode compará-la à velocidade do obturador de uma câmera. Quanto maior a velocidade do obturador, mais luz chega ao detector. Assim, objetos dimmer podem ser vistos. "Aumentar o número de moléculas ou proteínas em uma amostra também levaria a um sinal melhor. Mas, em alguns casos, isso é muito difícil de conseguir.

p Os pesquisadores de Leiden e Delft agora combinaram o dicroísmo circular com outra técnica existente, chamada de imagem fototérmica. Este método pode ser usado para medir quantos fótons uma molécula absorve. Os esforços experimentais do grupo de Michel Orrit na Universidade de Leiden levaram à primeira configuração de trabalho. Uma versão aprimorada que permite aos pesquisadores dar os próximos passos no projeto foi realizada na TU Delft. "Combinando dicroísmo circular com imagem fototérmica, alcançamos uma sensibilidade que é 10 vezes maior do que com o dicroísmo circular sozinho, "diz Caldarola. Para provar que o método funciona, os pesquisadores fizeram cópias para canhotos e destros de uma nanoestrutura dourada que funcionava como uma molécula artificial. Eles então mediram com sucesso a destreza dessas nanoestruturas.

p O maior sonho dos pesquisadores é ser capaz de detectar a quiralidade de uma única biomolécula. A grande vantagem do dicroísmo circular é que você não depende dos rótulos fluorescentes que os pesquisadores agora costumam anexar às suas moléculas para segui-los. "Esses rótulos funcionam bem, mas eles só funcionam por um período limitado de tempo. Depois disso, seu experimento acabou, "diz Caldarola." Em teoria, nosso método deve nos permitir medir os processos biológicos pelo tempo que quisermos. "

p Ainda há muito a ser feito antes que se torne realidade, no entanto. "Infelizmente, ainda não somos capazes de detectar moléculas individuais, "diz Caldarola." Para fazer isso, precisamos melhorar a sensibilidade por um fator de cerca de mil. Parece impossível? Talvez não seja. "Já temos maneiras de tornar a técnica cem vezes mais sensível. A partir daí é apenas um pequeno passo."