Se uma tigela de sorvete deixa você com uma sensação de inchaço, o culpado pode ser a falta de lactase, a enzima que decompõe a lactose em açúcares digeríveis. Embora a maioria das crianças e muitos adultos – especialmente os de ascendência europeia – produzam lactase ao longo da vida, até 65% dos adultos em todo o mundo, especialmente os de ascendência asiática, apresentam deficiência de lactase, levando à intolerância à lactose.
Classificação da Enzima:Glicosídeo Hidrolase
A lactase é um membro da
glicosídeo hidrolase superfamília, enzimas que clivam ligações glicosídicas em carboidratos e glicoconjugados. Esta família inclui diversas enzimas que degradam complexos de celulose, amido e açúcar-proteína. Dentro deste grupo, a lactase pertence à
beta‑galactosidase família, caracterizada pela sua capacidade de hidrolisar substratos contendo galactose.
Como a lactase decompõe a lactose
A lactose é um dissacarídeo composto por uma molécula de galactose e uma molécula de glicose ligadas por uma ligação glicosídica β-1,4. A lactase quebra essa ligação no intestino delgado, liberando glicose e galactose livres, que são então absorvidas pela corrente sanguínea. Quando a produção de lactase é insuficiente, a lactose não digerida viaja para o intestino grosso, onde as bactérias residentes a fermentam, produzindo gases como metano e hidrogênio que causam os sintomas típicos da intolerância à lactose.
Gerenciamento da intolerância à lactose
Indivíduos que não têm lactase suficiente ainda podem desfrutar de produtos lácteos, escolhendo opções sem lactose que tenham sido adicionadas de lactase durante o processamento, ou tomando suplementos de enzima lactase antes de consumir laticínios. Essas estratégias permitem que o corpo digira a lactose de forma eficiente, reduzindo o desconforto.
Para obter informações mais detalhadas, consulte estudos revisados por pares sobre a persistência da lactase (por exemplo, os estudos de variantes do gene LCT publicados na
Nature Genetics e os relatórios sobre a carga global de doenças da OMS).
