Em um estudo publicado em Proceedings of the National Academy of Sciences , pesquisadores do laboratório do Dr. Zhu Xueliang no Instituto de Bioquímica e Biologia Celular de Xangai, Centro de Excelência em Ciência Celular Molecular da Academia Chinesa de Ciências, descobriram que abLIM1, uma proteína de ligação e agrupamento de microfilamentos, funciona como uma proteína dependente da separação de fases nucleador de actina e reticulante de microfilamentos capaz de automontar matrizes de microfilamentos únicas.
abLIM1, um parálogo de abLIM2, abLIM3 e dematina, é composto de domínios LIM N-terminais, uma região intrinsecamente desordenada longa (IDR) e um domínio de vilina C-terminal curto (VHP).

Os pesquisadores descobriram que o abLIM1 forma condensados ​​por meio da separação de fase líquido-líquido (LLPS) de seu IDR. Além disso, eles descobriram que os condensados ​​de abLIM1 podem promover a nucleação de actina e fluir ao longo dos microfilamentos para "colá-los" em feixes, levando a formações de matrizes radiais discretas, semelhantes a áster, e redes interconectadas em grande escala de feixes de microfilamentos. Tanto o IDR quanto o VHP são necessários para as atividades de nucleação e construção de rede, enquanto os domínios LIM parecem exercer uma função autoinibitória.

Esses resultados não apenas explicam por que o abLIM1 permite a formação de redes densas de actina cortical para evitar que as células borbulhem sob tensão mecânica, mas também fornecem informações sobre como os condensados ​​induzidos por LLPS podem auto-organizar arquiteturas intracelulares de alta conectividade e plasticidade. + Explorar mais

A separação de fases é a base da leucemia causada pelas oncoproteínas de fusão NUP98