A incorporação de moléculas hidrofóbicas na água parece bastante diferente do que se pensava anteriormente. Na água, as moléculas hidrofóbicas são cercadas por duas populações de água diferentes:a camada interna forma uma rede bidimensional de moléculas de água. A próxima camada é formada por uma segunda população de água que é quase volumosa, mas forma ligações de hidrogênio um pouco mais fortes com a água volumosa. A suposição até o momento era que o tetraédrico, A água "gelada" domina a camada mais interna de hidratação das moléculas hidrofóbicas. O oposto é o caso. Estas novas descobertas foram publicadas pela equipe liderada pela Professora Martina Havenith, cadeira de Físico-Química II na Ruhr-Universität Bochum (RUB) no Journal of Physical Chemistry Letters em 18 de junho de 2020.

Insights por espectroscopia THz e simulações

Em seu estudo, os pesquisadores investigaram a rede de ligações de hidrogênio em torno do álcool hidrofóbico solvatado terc-butanol, já que os pesquisadores usam álcoois como modelos de protótipo para moléculas hidrofóbicas. A equipe combinou resultados de espectroscopia de terahertz (THz) e simulações.

Na espectroscopia THz, os pesquisadores medem a absorção da radiação THz em uma amostra. O espectro de absorção fornece uma impressão digital da rede de água.

Eles obtiveram uma imagem detalhada das camadas de água ao redor da molécula. "Nós nos referimos à camada mais interna como HB-wrap, onde HB significa ligação água-hidrogênio, "explica Martina Havenith. A camada superior é chamada HB-hydration2bulk, uma vez que descreve a interface com a água bruta. Combinado, ambas as camadas do revestimento às vezes não são mais espessas do que uma única camada de moléculas de água. "Ocasionalmente, uma única molécula de água pode fazer parte de ambas as camadas. "

A camada interna é mais estável

Quando a temperatura aumenta, a camada externa derrete primeiro, e a camada de envoltório HP permanece intacta por mais tempo. "A camada interna também tem menos liberdade para formar configurações distintas devido à hidrofobicidade do soluto, "diz Havenith." Como as moléculas de água individuais devem sempre se afastar do álcool, eles formam um bidimensional, rede solta. "As moléculas de água na camada externa têm mais liberdade para se mover e, portanto, também mais possibilidades de se conectar com outras moléculas de água; os pesquisadores se referem a esse fenômeno como maior entropia.

Esse tipo de interação é relevante para os processos de dobramento de proteínas, bem como para o reconhecimento biomolecular entre um fármaco e sua molécula-alvo. Compreender o papel da água desempenha um papel crucial no processo.