Um grupo de cientistas da Rússia, Alemanha e Estados Unidos, liderado pelos cientistas da Skoltech Ilya Osterman, Petr Sergiev, Olga Dontsova e Daniel Wilson da Universidade de Hamburgo, estudou o mecanismo pelo qual a tetracenomicina X atua, bloqueando o processo de síntese de proteínas em bactérias. Eles descobriram que ele age de forma diferente do conhecido antibiótico tetraciclina, que oferece boas perspectivas para superar a resistência aos antibióticos em bactérias.

A resistência das bactérias aos antibióticos é um dos principais problemas da medicina e da saúde modernas. O confronto entre os desenvolvedores de bactérias e antibióticos é como uma corrida armamentista em que as pessoas mal conseguem acompanhar os parasitas microscópicos. Muitos antibióticos tradicionais já são ineficazes contra novas cepas de bactérias, então os cientistas têm que inventar algo novo. A ação dos antibióticos geralmente visa bloquear os processos mais importantes da atividade bacteriana:A síntese de ácidos nucléicos, proteínas e paredes celulares. Novos antibióticos são geralmente semelhantes aos seus antecessores, então, mais cedo ou mais tarde, bactérias encontram armas contra eles.

Os policetidos aromáticos são um dos grupos mais famosos de antibióticos, que incluem tetraciclinas, descoberto em meados do século 20, junto com as penicilinas, amplamente utilizado na medicina.

A tetracenomicina é membro de um grupo relativamente novo de policetídeos aromáticos. Anteriormente, acreditava-se que eles penetram no DNA bacteriano e causam distúrbios na replicação (duplicação do DNA durante a divisão celular). Contudo, pesquisadores do Skoltech Center for Life Sciences, junto com colegas da Universidade Estadual de Moscou e da Universidade de Hamburgo, descobriram que um dos representantes desta família, tetracenomicina X, bloqueia a síntese de proteínas; além disso, não se liga à pequena subunidade do ribossomo, como a tetraciclina, mas para o grande.

"Usando microscopia crioeletrônica, foi possível determinar o local de ligação da tetracinomicina X ao ribossomo, está localizado no túnel através do qual o peptídeo sintetizado deixa o ribossomo, oposto ao local em que os inibidores da síntese de proteínas bem conhecidos - macrolídeos e steptogramins B - se ligam, "diz o pesquisador principal da Skoltech, Ilya Osterman.

Os resultados indicam que a tetracenomicina X não apresenta resistência cruzada com inibidores da síntese de proteínas já conhecidos, portanto, as cepas bacterianas não serão resistentes a ele.

O novo motivo estrutural do inibidor da síntese de proteínas e o novo local de ligação do antibiótico no ribossomo podem ser úteis para o desenvolvimento de novos medicamentos antibacterianos.

O estudo é publicado em Nature Chemical Biology .