Por que os fios de seda leves das teias de aranha são mais resistentes do que a maioria dos outros materiais? Cientistas das Universidades de Würzburg e Mainz se uniram para encontrar respostas para essa pergunta. Eles foram capazes de mostrar que o aminoácido natural metionina fornece plasticidade a um domínio de proteína, que é uma parte constitutiva da seda da aranha. Esta plasticidade aumenta substancialmente a força de ligação entre os domínios individuais. Os cientistas publicaram suas descobertas na edição atual da Nature Communications .

Material com muitas aplicações

O estudo é liderado pelo Dr. Hannes Neuweiler, palestrante e líder de grupo no Departamento de Biotecnologia e Biofísica da Universidade de Würzburg. Ele tem estudado as proteínas da seda de aranha por muitos anos - ou mais precisamente suas propriedades moleculares. "A seda de aranha é um dos materiais mais resistentes encontrados na natureza. É mais forte em peso do que as fibras de alta tecnologia, como Kevlar ou carbono, "Neuweiler diz. A combinação única de resistência e elasticidade o torna altamente atraente para a indústria. Seja na aviação, a indústria têxtil ou medicina, as aplicações potenciais deste excelente material são numerosas.

Embora a seda de aranha sintética já seja produzida em escala industrial e utilizada em diversos produtos, ainda não é capaz de imitar as excelentes propriedades mecânicas do projeto natural. As últimas descobertas dos pesquisadores em Würzburg podem contribuir para eliminar as deficiências.

Um aminoácido subvalorizado

"Descobrimos que as teias de aranhas usam um determinado aminoácido, chamada metionina, para conectar fortemente as proteínas da seda de uma maneira anteriormente desconhecida, "Neuweiler descreve o resultado central do estudo. No contexto:toda a vida é baseada em proteínas. A natureza utiliza um conjunto limitado de 20 aminoácidos diferentes para construir todas as proteínas, que participam de forma crítica em quase todas as tarefas de um organismo vivo. Após serem sintetizados como cadeias lineares de aminoácidos, a maioria das proteínas se dobram em altamente ordenadas, estruturas tridimensionais.

Os aminoácidos naturais podem ser divididos em dois grupos com base nas propriedades de suas cadeias laterais. As chamadas cadeias laterais hidrofóbicas têm uma baixa solubilidade em água. Eles geralmente estão localizados no núcleo de uma proteína e estabilizam o estado dobrado. Hidrofílico, ou solúvel em água, as cadeias laterais tendem a estar na superfície da proteína, onde são responsáveis ​​por uma variedade quase ilimitada de funções. A metionina pertence ao grupo dos aminoácidos hidrofóbicos. Mas é raro na maioria das proteínas. "A data, biólogos moleculares e cientistas de proteínas deram pouca atenção a esse aminoácido. Nas proteínas, acredita-se que a cadeia lateral da metionina tenha pouca importância funcional, "Neuweiler diz.

Melhoria substancial da função

Esta visão pode mudar agora. A cadeia lateral da metionina é conhecida por ser excepcionalmente flexível em comparação com as cadeias laterais dos outros 19 aminoácidos naturais. Neuweiler e sua equipe foram agora capazes de mostrar que as aranhas aproveitam essa propriedade, colocando um grande número de metionina no núcleo dos domínios do terminal amino de suas proteínas de seda. Aqui, o aminoácido transfere sua flexibilidade para toda a estrutura do domínio, o que o torna dúctil.

As proteínas são tradicionalmente vistas como corpos rígidos. Pesquisas mais recentes, Contudo, destaca a importância da dinâmica das proteínas para sua função. "Como uma chave moldável que se adapta à fechadura, os domínios das proteínas da seda mudam de forma para se conectar fortemente uns com os outros, "Neuweiler descreve o processo. Este efeito aumenta a força de ligação entre os domínios terminais substancialmente. A metionina no núcleo hidrofóbico de uma proteína maleabiliza a estrutura, que pode melhorar drasticamente a função.

Da pesquisa básica à ciência aplicada

O Dr. Neuweiler e seus colegas estão realizando pesquisas básicas em seus laboratórios. “Nosso trabalho visa dar contribuições fundamentais para a compreensão da relação entre a estrutura, dinâmica e função das proteínas, "diz o cientista. Ao mesmo tempo, ele espera que essas novas descobertas tenham implicações no campo do design e desenvolvimento de novas proteínas, bem como na ciência dos materiais.

Ele acredita que é concebível incorporar metionina no núcleo das proteínas, como os web spiders fazem, a fim de melhorar suas funções ou mesmo criar novas funções. Na opinião de Neuweiler, a ciência dos materiais provavelmente se beneficiará com a descoberta de que a metionina nas proteínas da seda impulsiona as interações estreitas na seda da aranha. Ao modificar artificialmente o conteúdo de metionina dos domínios da proteína da seda, pode ser possível controlar as propriedades mecânicas do material sintético.

Neuweiler e sua equipe estão planejando conduzir estudos comparativos sobre o efeito da metionina nas proteínas da seda de outras espécies de aranhas e glândulas da seda. Além disso, eles querem incorporar metionina em proteínas de outros organismos para modificar e possivelmente melhorar suas funções.