Um grupo de pesquisadores do Japão descobriu uma nova enzima de um fungo do solo. Em seu estudo publicado no Journal of Biological Chemistry , eles especulam que esta enzima desempenha papéis importantes no ecossistema do solo, e, em seguida, descreva sua estrutura e ação. Uma vez que a utilidade do principal produto desta enzima for melhor compreendida no futuro, esta enzima também pode ser explorada para fins industriais. Os pesquisadores afirmam, "Nosso estudo lança luz sobre o fato de que novas enzimas ainda estão sendo descobertas. Ele possivelmente estabelece a base para pesquisas futuras para identificar novas enzimas que produzem carboidratos que antes eram considerados extremamente difíceis de preparar."

Os carboidratos são provavelmente as moléculas orgânicas mais versáteis do planeta, já que eles desempenham vários papéis nos organismos. De acordo, as funções e estruturas das enzimas relacionadas aos carboidratos são igualmente diversas. Glicosídeo hidrolases (GHs) são enzimas que quebram "ligações glicosídicas" em carboidratos ou açúcares. GHs são o maior grupo conhecido de enzimas relacionadas a carboidratos, e o grupo continua se expandindo. Uma nova família, GH144, foi identificada pelo mesmo grupo de pesquisa no passado a partir de uma bactéria do solo Chitinophaga pinensis e chamada CpSGL.

A enzima endo-β-1, 2-glucanase (SGL), um membro da família GH, está envolvido no metabolismo de β-1, 2-glucano, que é um polissacarídeo (cadeia de açúcar) composto por β-1, 2 unidades de glicose ligadas. β-1, O 2-glucano atua como um carboidrato extracelular que desempenha papéis importantes na simbiose ou infectividade de algumas bactérias. Contudo, o papel dos SGLs em células eucarióticas e sua relação com os SGLs bacterianos não são bem compreendidos.

Este grupo de cientistas japoneses de diferentes universidades e um instituto de pesquisa, trabalhando em um projeto colaborativo liderado por Masahiro Nakajima, descobriu uma nova enzima SGL de um fungo do solo, Talaromyces funiculosus. A enzima, doravante denominado TfSGL, não mostrou nenhuma semelhança de sequência significativa com outras famílias de GH conhecidas. Contudo, mostrou semelhanças significativas com outras proteínas eucarióticas com funções desconhecidas. Os pesquisadores, portanto, propõem que o TfSGL e essas enzimas GH relacionadas sejam classificados em uma nova família, que eles chamam de GH162.

Normalmente, quando os cientistas encontram uma nova proteína - neste caso, uma enzima - eles clonam ainda mais o gene que contém a sequência que o codifica para entender melhor sua funcionalidade. Este clone é denominado sequência "recombinante". A proteína TfSGL recombinante (TfSGLr) foi encontrada para quebrar o β-1 linear e cíclico, 2-glucanos para soforose, um carboidrato mais simples e menor.

A análise estereoquímica feita por esses pesquisadores revelou que é uma enzima de inversão, uma característica que está associada ao seu mecanismo de ação. Eles descobriram que o TfSGL decompõe os soforooligossacarídeos (β-1, 2-glucooligossacarídeos), com grau de polimerização de 5 ou mais, ao dissacarídeo soforose como produto principal.

A análise da estrutura cristalina de raios-X revelou que a estrutura geral do TfSGLr é semelhante à dos membros da família GH144 mencionados anteriormente, notavelmente CpSGL. Contudo, as duas enzimas são muito diferentes nas sequências de aminoácidos, bem como locais de reconhecimento de substrato e as posições do catalisador básico. Esta diferença indica que o TfSGL e seus homólogos provavelmente constituem uma nova família, e que poderia haver uma relação evolutiva molecular entre GH144 e GH162.

Na verdade, a maioria dos homólogos TfSGL são encontrados em organismos eucarióticos, particularmente fungos (Basidiomycota e Ascomycota), e fungos viscosos (Mycetozoa). Algumas dessas espécies estão associadas à rizosfera, que é o ecossistema em torno da raiz e do solo, onde o metabolismo de β-1 cíclico, O 2-glucano pode ocorrer como parte dessa relação simbiótica com as plantas. Outras espécies são parasitas, e assim, acredita-se que o β-1 cíclico, O 2-glucano pode ser usado para reduzir as respostas imunológicas nos hospedeiros. Também se especula que homólogos de TfSGL estejam envolvidos em interações com outros organismos.

Esta nova enzima, TfSGL, decompõe β-1, 2-glucano em soforose. De acordo com Nakajima, "À medida que as funções e aplicações da soforose se tornam mais aparentes no futuro, a enzima poderia ser usada potencialmente para a produção de soforose. β-Glucanases já desempenham um papel importante em nossas vidas, visto que são amplamente utilizados na produção de biocombustíveis.

Nakajima conclui supondo, “As estruturas das cadeias açucareiras são complexas e diversificadas, e as cadeias de açúcar também estão envolvidas em vários fenômenos da vida. A síntese e a degradação dessas diversas estruturas da cadeia de açúcar são realizadas por enzimas, mas apenas uma das pontas da diversidade parece ter sido compreendida. Com nossa pesquisa, esperamos identificar genes que codificam novas enzimas que quebram as cadeias de açúcar e produzem carboidratos que antes eram considerados extremamente difíceis de preparar. "