Pesquisadores do Instituto Van't Hoff de Ciências Moleculares (HIMS) da Universidade de Amsterdã desenvolveram o primeiro processo biocatalítico 'verde' viável para a oxidação quimiosseletiva de aldeídos em ácidos carboxílicos. O artigo que descreve a pesquisa aparece na edição atual da revista. Química verde .

A oxidação de aldeídos em ácidos carboxílicos é uma reação química importante e industrialmente relevante, por exemplo, no que diz respeito à síntese de produtos farmacêuticos e polímeros de base biológica. Os procedimentos de oxidação atuais requerem o uso abundante de reagentes químicos tóxicos e freqüentemente produzem produtos colaterais indesejados.

Em busca de melhoria da pegada ambiental para oxidação de aldeído, vários novos métodos sintéticos foram investigados. Até agora, Contudo, nenhum procedimento economicamente viável foi desenvolvido com base em reagentes e / ou solventes ambientalmente benignos, e que combina uma produtividade elevada com uma seletividade perfeita (o que significa que apenas os grupos funcionais aldeído desejados são oxidados, minimizando ou mesmo evitando completamente a formação de produtos colaterais indesejados).

Biocatálise benigna

Como uma alternativa "verde" interessante, biocatalítico, métodos baseados em enzimas para a oxidação de grupos funcionais exibem condições de reação moderadas (temperatura ambiente e pressão atmosférica) em um ambiente aquoso, e geralmente alcançam seletividades muito boas. Além disso, eles podem utilizar o oxigênio molecular como um oxidante benigno.

A equipe de pesquisa do HIMS liderada por DrFrancesco Mutti agora explorou com sucesso o uso de enzimas aldeído desidrogenase para a oxidação de aldeídos em ácidos carboxílicos. Em um artigo recentemente aceito pela revista de alto impacto RSC Química verde , os pesquisadores apresentam um estudo sobre três aldeído desidrogenases recombinantes provenientes de lentes bovinas e as bactérias Escherichia coli e Pseudomonas putida. Para regeneração da coenzima catalítica NAD +, eles aplicaram o H ₂ O formando NAD-oxidase de Streptococcus mutans. A bio-oxidação final é executada em tampão fosfato aquoso, sob condições de reação moderadas (40 ° C e pressão atmosférica) e consome apenas dioxigênio do ar como oxidante.

Estudo extenso

Para investigar o potencial das três enzimas, os pesquisadores realizaram um extenso estudo onde testaram sessenta e um aldeídos estruturalmente diversos. A maioria desses substratos (alifáticos, aril alifático, benzílico, aldeídos hetero-aromáticos e bicíclicos) foram convertidos com rendimentos bem acima de 60% e, em muitos casos, até acima de 99%. As únicas exceções foram os benzaldeídos alguns orto-substituídos e dois aldeídos heteroaromáticos bicíclicos.

Em todos os casos, a quimiosseletividade foi perfeita:nenhum outro produto foi detectado, exceto o ácido carboxílico esperado. Isso significa que outras funcionalidades oxidáveis ​​(como a porção hidroxila, grupos alcenos, grupos arila, e enxofre, bem como heteroátomos de nitrogênio) permaneceram intocados.

Células inteiras

Uma vez que para aplicações práticas, o uso de células inteiras em vez de enzimas purificadas deve ser preferido, evitando etapas de purificação demoradas e caras, os pesquisadores também investigaram a bio-oxidação com E. coli liofilizou células inteiras, bem como células em repouso. Descobriu-se que a suplementação de coenzima NAD + e enzima de reciclagem de NOx pode ser omitida em alguns casos, pois o hospedeiro microbiano produz uma quantidade suficiente de coenzima, que pode ser reciclado por enzimas endógenas de E. coli.

Os pesquisadores concluíram que as aldeídos desidrogenases têm o potencial de se tornar a primeira escolha para a oxidação quimiosseletiva de aldeídos em grupos carboxílicos. Seu método biocatalítico é particularmente atraente para a oxidação de porções aldeído dentro de moléculas que possuem grupos oxidáveis ​​adicionais. Pesquisas futuras se concentrarão em melhorar a tolerância das enzimas à concentração de substrato e estabilidade a longo prazo, a fim de permitir uma aplicação ainda mais ampla dessas enzimas.