p No planalto tibetano envolto pelo Himalaia e no planalto altiplano da América do Sul - os dois tampos de mesa mais altos do mundo - algumas espécies selecionadas de pássaros sobrevivem com 35 a 40 por cento menos oxigênio do que ao nível do mar. p Todos os pássaros de altitudes extremas desenvolveram sistemas especialmente eficientes para transportar aquele precioso oxigênio para seus tecidos. Mas um novo estudo conduzido pela Universidade de Nebraska-Lincoln e pela Academia Chinesa de Ciências descobriu que essas aves frequentemente desenvolveram diferentes projetos para a montagem das proteínas - hemoglobinas - que realmente capturam o oxigênio.

p Publicado no Anais da Academia Nacional de Ciências , o estudo descobriu que muitas espécies dos dois planaltos sofreram mutações diferentes para produzir o mesmo resultado:hemoglobinas mais aptas a capturar oxigênio dos pulmões antes de compartilhá-lo com os outros órgãos que dependem dele.

p Essas diferenças mutacionais muitas vezes surgiram mesmo entre espécies intimamente relacionadas que residem no mesmo planalto, relatou o estudo.

p "Você pode imaginar, apenas por causa dos diferentes pontos de partida ancestrais, que os pássaros tibetanos talvez tenham seguido uma rota (mutacional), e os pássaros andinos normalmente faziam as coisas de maneira diferente, "disse o co-autor Jay Storz, Susan J. Rosowski Professora de Ciências Biológicas em Nebraska. "Mas não foi isso que vimos. Em todo o quadro, não havia realmente nenhum padrão específico de região.

p "Em ambos os casos, parece que existem muitas maneiras diferentes de desenvolver uma alteração semelhante na função da proteína. "

p Como todas as proteínas, a hemoglobina consiste em cadeias complexamente dobradas de aminoácidos. As interações entre esses aminoácidos ditam a estrutura de uma proteína, que por sua vez determina suas propriedades - quão prontamente ele se liga e libera oxigênio, por exemplo. Mas uma mutação pode efetivamente trocar um aminoácido por uma versão quimicamente distinta no mesmo local da proteína, potencialmente modificando seu comportamento no processo.

p Depois de comparar as proteínas de hemoglobina ancestrais e modernas de nove espécies que habitam o planalto tibetano, a equipe identificou dois casos em que espécies distantemente relacionadas sofreram idênticas, mutações funcionalmente importantes. Ainda, nas outras instâncias, as espécies desenvolveram maneiras diferentes de construir uma hemoglobina melhor.

p As últimas descobertas reforçam um estudo liderado por Storz de 2016 publicado na revista Ciência , que foi o primeiro a estabelecer que as espécies de vertebrados podem seguir diferentes caminhos em nível molecular para alcançar a mesma adaptação. Esse estudo, que investigou pássaros apenas dos Andes, inspirou a equipe a acompanhar a comparação das espécies andinas e do Himalaia.

p "Os pássaros que se adaptaram às condições de alta altitude de todas essas diferentes cadeias de montanhas desenvolveram hemoglobina repetidamente com elevada afinidade de oxigênio, "Storz disse." Nesse nível (funcional), tudo é altamente repetível, e há um padrão muito notável de evolução convergente. Mas em termos de bases moleculares reais, há muito menos previsibilidade, e está claro que existem muitas mudanças possíveis que podem produzir o mesmo resultado funcional. "