Aqui está um detalhamento de como as proteínas se formam dos aminoácidos, com foco nos principais processos:

1. Os blocos de construção:aminoácidos

* Estrutura: Aminoácidos são os monômeros (blocos de construção) de proteínas. Todos eles compartilham uma estrutura comum:
* carbono central: Um átomo de carbono central, ligado a quatro grupos:
* Grupo Amino (-NH2): Um grupo contendo nitrogênio
* grupo carboxil (-COOH): Um grupo de ácido carboxílico
* átomo de hidrogênio (-h): Um único átomo de hidrogênio
* Cadeia lateral (R-Grupo): Esta é a parte variável, dando a cada aminoácido suas propriedades únicas.
* 20 aminoácidos comuns: Existem 20 aminoácidos diferentes comumente encontrados em proteínas, cada uma com um grupo R distinto. Esses grupos R podem ser propriedades polares, não polares, ácidas, básicas ou têm propriedades especiais, como grupos contendo enxofre.

2. Formação de ligação peptídica:vinculando aminoácidos

* Síntese de desidratação: O processo de união de aminoácidos envolve uma reação química chamada síntese de desidratação .
* Uma molécula de água (H2O) é removida como o grupo carboxil de uma ligação de aminoácidos com o grupo amino de outro.
* Isso forma uma ligação peptídeo , uma forte ligação covalente que liga os aminoácidos.
* cadeias polipeptídicas: A cadeia resultante de aminoácidos é chamada de polipeptídeo .

3. Dobragem de proteínas:da cadeia linear à estrutura funcional

* Estrutura primária: A sequência de aminoácidos em uma cadeia polipeptídica é sua estrutura primária . Esta sequência determina a forma tridimensional final da proteína.
* Estrutura secundária: A cadeia polipeptídica pode se dobrar em estruturas regulares e repetidas devido à ligação de hidrogênio:
* alfa-hélice: Uma estrutura enrolada semelhante a uma mola
* folha beta: Uma estrutura dobrada em forma de folha
* Estrutura terciária: A forma tridimensional de uma única cadeia polipeptídica é sua estrutura terciária . Isso é determinado por interações entre grupos R, incluindo:
* ligações de hidrogênio: Laços fracos entre grupos polares
* títulos iônicos : Entre grupos acusados
* pontes dissulfeto: Fortes laços entre grupos R contendo enxofre
* Interações hidrofóbicas: Grupos R não polar se agrupam para evitar a água.
* Estrutura quaternária: Para algumas proteínas, várias cadeias polipeptídicas (subunidades) interagem para formar uma unidade funcional. Isso é chamado de estrutura quaternária .

4. Função proteica

A estrutura dobrada final de uma proteína é crucial para sua função. As proteínas têm uma ampla gama de papéis nos organismos vivos, incluindo:

* enzimas: Catalisos de reações bioquímicas
* componentes estruturais: Fornecer suporte e forma (por exemplo, colágeno)
* Transporte: Mova moléculas entre membranas celulares (por exemplo, hemoglobina)
* Hormônios : Moléculas de sinal (por exemplo, insulina)
* Anticorpos : Ajude o sistema imunológico a combater infecções

Pontos de chave:

* A ordem dos aminoácidos determina a estrutura e a função exclusivas de uma proteína.
* O dobramento de proteínas é um processo complexo influenciado por vários fatores, incluindo sequência de aminoácidos, interações com outras moléculas e o ambiente celular.
* As proteínas mal dobradas podem levar a doenças como a de Alzheimer ou Huntington.

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