Aqui está um colapso da regulamentação alostérica e o que você normalmente encontraria nesses casos:

Regulamento alostérico

* Definição: A regulação alostérica é uma maneira de controlar a atividade da enzima, ligando as moléculas (chamadas *efetores alostéricos *) a locais na enzima que são diferentes do local ativo. Essa ligação muda a forma da enzima, alterando sua atividade.
* Tipos de efetores alostéricos:
* ativadores: Vincular -se à enzima e aumentar sua atividade.
* Inibidores: Vincular -se à enzima e diminuir sua atividade.
* Mecanismo : A ligação de uma molécula efetora ao local alostérico pode causar uma mudança conformacional na enzima. Essa alteração pode tornar o site ativo mais acessível ao substrato (ativação) ou menos acessível (inibição).

O que você normalmente encontraria na regulamentação alostérica:

1. estrutura quaternária: As enzimas alostéricas geralmente têm várias subunidades (por exemplo, um dímero ou tetrâmero). A interação entre essas subunidades permite a ligação cooperativa de substratos e efetores.
2. Múltiplos sites de ligação: As enzimas alostéricas têm locais ativos separados para ligação ao substrato e locais alostéricos para ligação efetiva.
3. cinética sigmoidal: Quando plotados em um gráfico de atividade enzimática versus concentração de substrato, as enzimas alostéricas mostram uma curva sigmoidal (em forma de S). Isso ocorre devido à ligação cooperativa de moléculas de substrato.
4. Sites regulatórios: Esses sites são distintos do local ativo e ligam efetores alostéricos.
5. Alterações conformacionais: A ligação dos efetores alostéricos causa uma alteração na forma da enzima, que pode aumentar ou diminuir a atividade do local ativo.

Exemplos de enzimas alostéricas:

* fosfofructokinase-1 (PFK-1) em glicólise: O PFK-1 é ativado pelo ADP e inibido por ATP e citrato.
* hemoglobina: A ligação do oxigênio a uma subunidade da hemoglobina aumenta a afinidade das outras subunidades de oxigênio, levando à ligação cooperativa.

Pontos de chave:

* A regulação alostérica é um mecanismo crucial para controlar as vias metabólicas, garantindo que as enzimas estejam ativas apenas quando necessário.
* Ao se ligar em locais alostéricos, as moléculas efetoras podem ajustar a atividade enzimática em resposta a alterações nas condições celulares.