As enzimas são muito específicas em suas escolhas de substratos, porque cada enzima diferente possui um site ativo que:

é moldado especificamente para ajustar a molécula de substrato.

Aqui está o porquê:

* Bloqueio e modelo de chave: Imagine o site ativo como um bloqueio e o substrato como uma chave. O local ativo é de forma única para acomodar apenas uma molécula de substrato específica. Esse ajuste preciso é essencial para a enzima funcionar corretamente.
* Modelo de ajuste induzido: Embora o modelo de trava e chave seja uma analogia útil, a realidade é um pouco mais dinâmica. O site ativo da enzima pode ajustar levemente sua forma para ajustar o substrato com mais força. Isso é chamado de modelo de ajuste induzido.
* Interações químicas: O local ativo também possui grupos químicos específicos (aminoácidos) que interagem com o substrato através de forças como ligação de hidrogênio, interações eletrostáticas e forças de van der Waals. Essas interações estabilizam o estado de transição, permitindo que a reação prossiga mais rapidamente.

Em resumo, a forma específica e as propriedades químicas do local ativo determinam a qual substrato uma enzima pode se ligar e catalisar.