A insulina é um hormônio proteico e, como tal, sua estrutura primária é uma cadeia de aminoácidos. Embora não contenha "grupos funcionais" tradicionais como aldeídos, cetonas ou ácidos carboxílicos, ele possui várias cadeias laterais de aminoácidos que contribuem para sua função:

* anéis aromáticos: Os resíduos de tirosina, fenilalanina e triptofano contribuem para a estrutura e as interações do hormônio com seu receptor.
* Resíduos carregados: Os resíduos de lisina e arginina são carregados positivamente e participam de interações eletrostáticas. Os resíduos de ácido glutâmico e ácido aspártico são carregados negativamente e também contribuem para interações eletrostáticas.
* resíduos polares: Os resíduos de serina, treonina e asparagina contribuem para as interações de ligação de hidrogênio.
* resíduos hidrofóbicos: Os resíduos de leucina, isoleucina, valina e alanina contribuem para interações hidrofóbicas, que ajudam a dobrar a proteína em sua forma tridimensional correta.

É importante observar que o arranjo específico dessas cadeias laterais de aminoácidos, juntamente com a estrutura terciária geral da insulina, é crucial para sua atividade biológica.

Portanto, embora a insulina não contenha grupos funcionais tradicionais, ela possui uma composição única de cadeias laterais de aminoácidos que contribuem para sua estrutura e função.