Enzimas vegetais modernas fazem parceria com proteínas surpreendentemente antigas

Biólogos do Laboratório Brookhaven produziram essas imagens de microscopia confocal no Centro de Nanomateriais Funcionais. Os pesquisadores marcaram proteínas CB5D e semelhantes a CB5D com uma proteína fluorescente amarela para visualizar suas distribuições nas células vegetais. As imagens ajudaram os investigadores a confirmar que a proteína semelhante à CB5D de uma espécie antiga de hepática (à direita) estava localizada nas mesmas estruturas subcelulares que a proteína CB5D moderna (à esquerda). Crédito:Laboratório Nacional de Brookhaven

Cientistas do Laboratório Nacional Brookhaven do Departamento de Energia dos EUA (DOE) descobriram que uma proteína responsável pela síntese de um material vegetal essencial evoluiu muito antes do que se suspeitava. A pesquisa publicada em The Plant Cell , explora a origem e a evolução da maquinaria bioquímica que constrói a lignina, um componente estrutural das paredes celulares das plantas com impactos significativos na indústria de energia limpa.

Quando as primeiras plantas terrestres emergiram de ambientes aquáticos, elas precisaram se adaptar para sobreviver.

Chang-Jun Liu, cientista sênior do Departamento de Biologia de Brookhaven, disse:“O surgimento da lignina, que fornece suporte estrutural para as plantas, foi um evento evolutivo chave que permitiu a sobrevivência das plantas no novo ambiente terrestre”.

Compreender como as plantas desenvolveram mecanismos de proteção que permitem a sobrevivência em novos ambientes é vital à medida que enfrentam hoje os desafios impostos pelas alterações climáticas. Mas a lignina também é de grande interesse para pesquisadores que buscam opções de energia limpa.

Este material vegetal resistente pode ser processado e convertido em bioprodutos valiosos. E a lignina é a única fonte renovável de compostos aromáticos, que são quimicamente semelhantes às moléculas encontradas no combustível de aviação convencional e podem ser usados como combustível “drop-in” pelas companhias aéreas.

"As plantas modernas contêm três tipos de lignina, mas a maioria das primeiras plantas que continham lignina tinham apenas dois tipos. A lignina 'mais nova' é chamada de siringil-lignina ou S-lignina", explicou Liu. A lignina S evoluiu há relativamente pouco tempo com plantas com flores e é estruturalmente menos complexa do que os outros componentes da lignina. Suas potenciais aplicações industriais, em particular, chamaram a atenção dos cientistas porque a lignina S é relativamente fácil de decompor em aromáticos simples.

O novo estudo baseia-se em anos de pesquisa focada na lignina e nas moléculas responsáveis pela sua síntese. Em 2019, Liu e seus colegas descobriram que uma proteína específica do citocromo b5, CB5D, é indispensável para a produção de lignina S, mas não os outros tipos mais antigos de lignina.

“A singularidade do papel do CB5D na síntese da lignina S nos intrigou”, observou Liu. "Então, fomos inspirados a explorar ainda mais sua origem e evolução."

Trabalho em equipe enzimático

Num estudo anterior, a equipa de Liu descobriu que o CB5D tem uma parceria especial com uma enzima chamada ferulato 5-hidroxilase (F5H). Juntas, essas moléculas sintetizaram a valiosa lignina S.

Os cientistas sabiam que a evolução do F5H nas plantas com flores levou à produção de S-lignina. Então, eles esperavam descobrir que o CB5D havia co-evoluído com o F5H.

Os biólogos vegetais expressaram genes de diferentes espécies de plantas, desde evolutivamente antigas até evolutivamente recentes, em plantas modernas de Arabidopsis. Os pesquisadores cultivaram as mudas de plantas geneticamente alteradas em placas de Petri (à esquerda) antes de transferi-las para o solo (à direita). Crédito:Kevin Coughlin/Laboratório Nacional Brookhaven

Para explorar a sua hipótese, os cientistas realizaram uma análise genética para encontrar outras espécies de plantas cujo ADN continha genes semelhantes ao moderno gene CB5D, que funciona como instruções para a montagem da proteína CB5D. Eles identificaram 21 espécies, variando de evolutivamente antigas a evolutivamente recentes. Os cientistas então sintetizaram esses genes e os expressaram individualmente em uma espécie de planta moderna que foi geneticamente alterada para não ter o gene CB5D.

“Sem o gene CB5D, a planta sintetiza apenas uma pequena quantidade de lignina S”, disse Xianhai Zhao, pesquisador de pós-doutorado em Brookhaven e autor principal do novo artigo. “Mas se esta função fosse restaurada com a expressão de um dos genes relacionados, então saberíamos que o gene funciona de forma semelhante ao gene moderno CB5D”.

Os cientistas descobriram que um gene de uma espécie de algas verdes que evoluiu para uma planta terrestre primitiva há mais de 500 milhões de anos restaurou a síntese de lignina S na planta moderna. Isto indicou que o gene exibia funcionalidade do tipo CB5D. Os cientistas também descobriram que a função foi conservada em várias plantas terrestres primitivas, como hepáticas e musgos.

“Isso significa que o CB5D evoluiu milhões de anos antes do que esperávamos”, explicou Liu. "Foi bastante surpreendente descobrir que um aceitador de elétrons moderno como o F5H fez parceria com uma proteína antiga para desenvolver uma nova maquinaria bioquímica que sintetiza a estrutura avançada da lignina."

Trabalho em equipe científica e próximos passos

O gene CB5D e o seu homólogo mais antigo continham sequências e funções de ADN semelhantes. Mas os cientistas queriam ter a certeza de que a proteína CB5D de uma espécie antiga, como a hepática, era expressa nas mesmas estruturas subcelulares que a CB5D moderna.

Então, eles usaram microscopia confocal no Center for Functional Nanomaterias, uma instalação do DOE Office of Science no Brookhaven Lab, para confirmar que esse era o caso.

Tendo encontrado genes antigos que codificam proteínas semelhantes à proteína CB5D moderna em termos de síntese de lignina S em plantas modernas e localização celular, a equipe queria aprender mais sobre a função antiga desta proteína e como ela mudou ou se expandiu ao longo do tempo.

A sua análise mostrou que a proteína semelhante à CB5D surgiu em algas aquáticas pouco antes de fazerem a transição para um ambiente terrestre. E porque foi conservada nas primeiras plantas terrestres, esta proteína provavelmente desempenha uma ou mais funções essenciais.

“Plantas antigas como a hepática não continham lignina S”, disse Zhao. “Se a proteína do tipo CB5D não foi responsável pela síntese da lignina S, o que ela fez?”

Liu observou:"Essa é a beleza da pesquisa. Responder a uma pergunta leva você a questões ainda mais interessantes esperando para serem exploradas."

Mais informações: Xianhai Zhao et al, A diversidade do citocromo b5 em linhagens verdes precedeu a evolução da biossíntese da lignina siringil, The Plant Cell (2024). DOI:10.1093/plcell/koae120
Informações do diário: Célula Vegetal

Fornecido pelo Laboratório Nacional de Brookhaven

Pesquisadores usam ferramentas de modelagem de aprendizado de máquina para melhorar a tecnologia de edição de nuclease de dedo de zinco

Células zumbis no mar:os vírus mantêm as bactérias marinhas mais comuns sob controle

Biologia