Grupos de pesquisa da Universidade de Groningen revelaram um novo mecanismo de dimerização do ribossomo na bactéria Lactococcus lactis usando microscopia crioeletrônica. Como esta dimerização torna os ribossomos mais resistentes aos antibióticos, este estudo fornece a base estrutural necessária para projetar novas gerações de antibióticos. Os resultados são publicados em Nature Communications em 28 de setembro.

Os antibióticos são os medicamentos mais comuns usados ​​para tratar infecções microbianas. Muitos antibióticos têm como alvo os ribossomos bacterianos intracelulares - fábricas celulares que sintetizam proteínas - que são essenciais para a sobrevivência e proliferação bacteriana. Quando as bactérias têm um excesso de atividade de síntese de proteínas, eles param os ribossomos em um complexo dimérico inativo (ou seja, duas cópias dos ribossomos interagem entre si). Esse complexo de ribossomo de hibernação é mais resistente aos antibióticos.

Em um esforço colaborativo, grupos de pesquisa liderados por Egbert Boekema, Bert Poolman e Albert Guskov revelaram um novo mecanismo de dimerização do ribossomo na bactéria Lactococcus lactis usando microscopia crioeletrônica. A peculiaridade do mecanismo que eles descrevem é que envolve uma única proteína, chamado HPF ^grande , que é capaz de se dimerizar por conta própria e, em seguida, juntar duas cópias dos ribossomos. O estado dimérico do ribossomo não é mais capaz de sintetizar novas proteínas.

Este mecanismo de hibernação está em forte contraste com estudos anteriores feitos em outro microrganismo, Escherichia coli. Contudo, com base em uma análise filogenética da sequência de aminoácidos de HPF ^grande , os pesquisadores concluem que o mecanismo que propõem é mais difundido, desde proteína HPF ^grande está presente em quase todas as bactérias conhecidas. Este estudo fornece a base estrutural necessária para projetar novas gerações de antibióticos visando ribossomos em hibernação.