p Os cientistas elaboraram projetos moleculares de uma minúscula 'nanomáquina' celular, cuja evolução é um feito extraordinário da natureza, usando uma das fontes de raios-X mais brilhantes da Terra. p Os cientistas produziram o mapa estrutural desta nanomáquina - diacilglicerol quinase - usando uma técnica de cristalografia de "bater e correr".

p Ao fazer isso, eles foram capazes de entender como a minúscula enzima desempenha funções celulares críticas - respondendo a perguntas que estão na mesa há mais de 50 anos sobre esta 'proteína paradigmática'.

p As quinases são jogadores-chave no metabolismo, sinalização celular, regulação de proteínas, transporte celular, processos secretores, e muitas outras vias celulares que nos permitem funcionar de forma saudável. Eles coordenam a transferência de energia de certas moléculas para substratos específicos, afetando sua atividade, reatividade, e capacidade de se ligar a outras moléculas.

p Diacilglicerol quinase, o foco deste estudo, desempenha um papel na síntese da parede celular bacteriana. É um pequeno, enzima de membrana integral que coordena uma reação particularmente complexa:seu substrato lipídico é hidrofóbico (repelido pela água) e reside nas membranas celulares, enquanto seu co-substrato, ATP, é totalmente solúvel em água.

p Como ele faz isso permaneceu um mistério por décadas, mas os projetos recentemente produzidos responderam a essas perguntas.

p "Como esta nanomáquina diminuta, menos de 10 nm de altura, traz esses dois substratos díspares juntos na interface da membrana para a reação é revelada em uma estrutura cristalina detalhada molecularmente. É a menor quinase conhecida, e ver sua forma com clareza cristalina agora está nos ajudando a responder perguntas que se formaram em mais de 50 anos de trabalho nesta proteína paradigmática, "disse o Professor de Biologia Estrutural e Funcional da Membrana, na Escola de Bioquímica e Imunologia do Trinity College Dublin, Martin Caffrey.

p Descobrir como essa minúscula máquina funciona em nível molecular foi enormemente facilitado pelo uso de uma das fontes de raios-X mais brilhantes da Terra, o laser de elétrons livres de raios-X no Stanford Linear Accelerator Center.

p O professor Caffrey acrescentou:"Este instrumento produz rajadas de raios-X de apenas femtossegundos (um quatrilionésimo de segundo) de duração. Com essas rajadas curtas, fomos capazes de obter informações estruturais sobre a enzima antes que ela vaporizasse por danos de radiação no que eu vagamente referem-se a cristalografia serial 'Hit and Run'. "

p No futuro, os cientistas esperam estender seu trabalho de laser de elétrons livres para fazer 'filmes de raio-X' desta notável nanomáquina, para observar como ele 'faz química' em detalhes atômicos em tempo real.

p O artigo que descreve o trabalho foi publicado hoje no principal jornal Nature Communications .