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As enzimas são proteínas especializadas que catalisam reações bioquímicas adotando estruturas tridimensionais precisas. Quando sua forma é alterada, eles perdem atividade. Dois mecanismos principais reduzem a eficácia da enzima:a desnaturação induzida pelo calor e a inibição química.

Desnaturação por Calor

Numa enzima estável, os átomos vibram, mas a cadeia proteica permanece dobrada. O aumento da temperatura aumenta o movimento molecular, eventualmente fazendo com que a enzima se desdobre e perca sua conformação funcional. A maioria das enzimas animais atinge o pico de atividade próximo à temperatura fisiológica (≈37°C) e começa a perder atividade quando a temperatura excede cerca de 40°C. As bactérias extremofílicas, no entanto, possuem enzimas que podem suportar temperaturas próximas da ebulição, permitindo-lhes prosperar em fontes termais.

Site ativo:o centro de reação

O sítio ativo é a bolsa catalítica da enzima, análoga a uma boca que contém o substrato. O alinhamento adequado das cadeias laterais de aminoácidos específicos é essencial para ligar o substrato e facilitar a transformação química. Se a forma 3-D do sítio ativo estiver distorcida, a enzima não poderá realizar sua reação.

Inibidores Competitivos

Os inibidores competitivos imitam o substrato e se ligam diretamente ao sítio ativo, bloqueando o acesso ao substrato. Como podem se dissociar, muitos são reversíveis e permitem que a enzima recupere a atividade assim que o inibidor for removido.

Inibidores Não Competitivos (Alostéricos)

Esses inibidores se ligam a sítios reguladores diferentes do sítio ativo. A ligação altera a conformação da enzima, fechando ou desativando efetivamente o sítio ativo. A inibição alostérica pode silenciar simultaneamente complexos enzimáticos inteiros quando um único inibidor se liga à região reguladora de uma subunidade.

A compreensão desses mecanismos é crucial para áreas que vão desde o design de medicamentos até a biotecnologia industrial.