A nitrogenase é um dos poucos sistemas biológicos conhecidos por quebrar a forte ligação tripla nitrogênio-nitrogênio, permitindo assim que o nitrogênio fixo entre na biosfera. Na fixação biológica de nitrogênio, a nitrogenase reduz o dinitrogênio a amônia, juntamente com a evolução do hidrogênio. Embora a bioquímica deste processo tenha sido estudada há décadas, a descoberta da produção de hidrocarbonetos pela nitrogenase só foi relatada recentemente.

Aqui, os autores elucidam os detalhes das reações enzimáticas que fundamentam a produção de hidrocarbonetos pela nitrogenase. A equipe demonstra que, além do papel previamente caracterizado da nitrogenase na conversão de nitrogênio em amônia, a enzima também pode gerar hidrocarbonetos de cadeia curta e hidrogênio por meio da redução de água e prótons. Experimentos mecanísticos revelaram que o mesmo sítio ativo FeMoco que catalisa a redução de N2 também medeia a formação de hidrocarbonetos, sugerindo que esses dois processos estão intrinsecamente ligados.

Este trabalho destaca a versatilidade da nitrogenase e fornece insights sobre a química fundamental subjacente à promiscuidade do substrato da enzima. As descobertas expandem a nossa compreensão das capacidades da nitrogenase e contribuem para o desenvolvimento de novas estratégias para a produção de hidrocarbonetos e fixação de nitrogênio em ambientes industriais e agrícolas.