A nitrogenase é um notável complexo enzimático que catalisa a conversão do nitrogênio atmosférico (N2) em amônia (NH3), uma etapa crucial no ciclo do nitrogênio e essencial para a vida na Terra. Compreender o intrincado mecanismo da nitrogenase tem sido um desafio de longa data na bioquímica, e um progresso significativo foi feito nos últimos anos.
O complexo enzimático da nitrogenase consiste em duas metaloenzimas:a proteína molibdênio-ferro (MoFe) e a proteína ferro-enxofre (FeS). A proteína MoFe abriga o sítio ativo onde ocorre a redução de N2, enquanto a proteína FeS serve como doador de elétrons e unidade de hidrólise de ATP.
Ligação de nitrogênio: 1.
Acesso ao substrato: O sítio ativo da nitrogenase está profundamente enterrado na proteína MoFe, criando um ambiente protetor para o delicado processo de redução de N2. Uma série de resíduos de aminoácidos e um cofator de molibdênio (homocitrato MoFe7S9C) formam o "cofator FeMo", que serve como sítio de ligação para N2.
2.
Vinculação fraca: O nitrogênio se liga reversivelmente ao cofator FeMo por meio de uma interação "lateral", onde a ligação tripla NN é paralela ao aglomerado de FeMo. Esta ligação fraca permite a necessária mobilidade e ativação do N2.
Redução de nitrogênio: 1.
Hidrólise de ATP: A proteína FeS hidrolisa ATP para fornecer energia para o processo de redução de nitrogênio. Essa hidrólise gera um elétron de alta energia que é transferido para a proteína MoFe.
2.
Transferência de elétrons: O elétron de alta energia reduz uma série de aglomerados de ferro-enxofre dentro da proteína MoFe, entregando finalmente o elétron ao cofator FeMo.
3.
Protonação e Clivagem Redutiva: O cofator FeMo reduzido interage com prótons (H+) do ambiente circundante. Esses prótons, juntamente com os elétrons, participam de uma série de etapas de redução de protonação que levam à clivagem da ligação tripla N-N. Este processo resulta na formação de duas moléculas de NH3.
O mecanismo da nitrogenase envolve múltiplos ciclos de hidrólise de ATP, transferência de elétrons e reações de redução de protonação. Cada ciclo aproxima o N2 da redução completa, eventualmente produzindo duas moléculas de amônia. O complexo enzimático também sofre uma série de alterações conformacionais durante o ciclo catalítico, que facilitam a ligação do substrato, a transferência de elétrons e a liberação do produto.
Apesar do progresso significativo alcançado na compreensão da nitrogenase, ainda existem aspectos do seu mecanismo que ainda precisam ser totalmente elucidados. Outras pesquisas visam fornecer um relato mais detalhado das intrincadas etapas envolvidas na redução do nitrogênio e na regulação da atividade da nitrogenase, contribuindo para a nossa compreensão deste processo biológico vital.
