Desde a década de 1950, o aumento na produção global de plástico acompanhou um aumento preocupante nos resíduos plásticos. Só nos Estados Unidos, foram geradas impressionantes 35 milhões de toneladas de resíduos plásticos em 2017, com apenas uma fracção a ser reciclada ou queimada, deixando a maioria a definhar em aterros sanitários. O tereftalato de polietileno (PET), um dos principais contribuintes para os resíduos plásticos, especialmente de embalagens de alimentos, apresenta desafios ambientais significativos devido à sua lenta decomposição e poluição.



Os esforços para resolver este problema intensificaram-se, com investigadores a explorar soluções inovadoras, como o aproveitamento do poder dos microrganismos e enzimas para a degradação do PET. No entanto, as enzimas existentes muitas vezes ficam aquém em termos de eficiência, especialmente a temperaturas propícias a aplicações industriais.

Entra em cena a cutinase, uma enzima promissora conhecida por sua capacidade de decompor o PET de maneira eficaz. Derivada de organismos como Fusarium solani, a cutinase demonstrou notável potencial na degradação de PET e outros substratos poliméricos. Avanços recentes incluem a descoberta da cutinase do composto de folhas e ramos (LCC), que apresenta taxas de degradação de PET sem precedentes em altas temperaturas, e da IsPETase, que se destaca em temperaturas mais baixas.

Em um estudo recente publicado no Catalysis Today , pesquisadores da NYU Tandon liderados por Jin Kim Montclare, professor de engenharia química e biomolecular, apresentaram um novo fluxo de trabalho de triagem computacional utilizando protocolos avançados para projetar variantes de LCC com capacidades aprimoradas de degradação de PET semelhantes às da isPETase.

Ao integrar a modelagem computacional com ensaios bioquímicos, eles identificaram variantes promissoras que apresentam comportamento de hidrólise aumentado, mesmo em temperaturas moderadas.

Este estudo ressalta o potencial transformador da triagem computacional no redesenho de enzimas, oferecendo novos caminhos para lidar com a poluição plástica. Ao incorporar insights de enzimas naturais como a IsPETase, os pesquisadores estão abrindo caminho para o desenvolvimento de enzimas hidrolisantes de PET altamente eficientes, com implicações significativas para a sustentabilidade ambiental.

Mais informações: Dustin Britton et al, Variantes de cutinase de compostagem de folhas e ramos projetadas com proteínas usando triagem computacional e homologia de IsPETase, Catalysis Today (2024). DOI:10.1016/j.cattod.2024.114659
Fornecido pela Escola de Engenharia Tandon da NYU