As enzimas são essenciais para toda a vida porque catalisam reações químicas que, de outra forma, ocorreriam muito lentamente para sustentar a vida. É importante ressaltar que as taxas nas quais as enzimas são capazes de catalisar suas reações alvo e a capacidade das enzimas de manter sua estrutura são altamente dependentes da temperatura. Como resultado, o congelamento e a ebulição podem ter efeitos significativos sobre a atividade enzimática.
TL; DR (Demasiado longo; não leu)
Ferver decompõe as enzimas para que não funcionem mais. Abaixo do congelamento, a cristalização impede que as enzimas funcionem.
O movimento molecular eo papel da temperatura
Para entender como o congelamento afeta a atividade da enzima, primeiro é necessário entender o efeito da temperatura no moléculas que são os substratos para a catálise enzimática. Dentro das células, as moléculas de substrato estão em movimento aleatório constante, conhecido como movimento browniano, como resultado de colisões entre moléculas de substrato e moléculas de água individuais. À medida que a temperatura aumenta, a velocidade desse movimento molecular aleatório também aumenta, já que as moléculas têm mais energia vibracional em temperaturas mais altas. O movimento mais rápido aumenta a freqüência de colisões aleatórias entre moléculas e enzimas, o que é importante para a atividade enzimática, uma vez que as enzimas dependem de suas moléculas de substrato colidindo com elas antes que uma reação possa ocorrer.
Efeito do congelamento na atividade enzimática br>
Em temperaturas muito frias, o efeito oposto domina - as moléculas se movem mais lentamente, reduzindo a freqüência de colisões enzima-substrato e, portanto, diminuindo a atividade da enzima. No ponto de congelamento, o movimento molecular diminui drasticamente à medida que a formação sólida ocorre e as moléculas são bloqueadas em formações cristalinas rígidas. Dentro desses cristais sólidos, as moléculas têm muito menos liberdade de movimento em comparação com as mesmas moléculas em um arranjo líquido. Como resultado, as colisões enzima-substrato são extremamente raras, uma vez que o congelamento ocorre e a atividade enzimática é quase zero abaixo do congelamento.
Estrutura enzimática
Embora o aumento da temperatura resulte em taxas mais altas de atividade enzimática, um limite superior de temperatura em que as enzimas podem continuar a funcionar. Para entender por que esse é o caso, a estrutura e a função das enzimas devem ser consideradas. Enzimas são proteínas, compostas de aminoácidos individuais mantidos juntos em uma estrutura tridimensional por ligações químicas entre aminoácidos. Esta estrutura tridimensional é crítica para a atividade enzimática, pois as enzimas são estruturadas para formar um "encaixe" físico em torno de seus substratos.
Ferver e Desnaturação -
A temperaturas ao redor da ebulição, as ligações químicas que manter juntos a estrutura das enzimas começam a quebrar. A perda resultante da estrutura tridimensional faz com que as enzimas não se ajustem mais às moléculas-alvo do substrato, e as enzimas param completamente de funcionar. Essa perda de estrutura, conhecida como desnaturação, é irreversível - uma vez que as enzimas são aquecidas tanto que as ligações químicas que as mantêm juntas se quebram, elas não se formarão espontaneamente novamente se a temperatura diminuir. Isso é diferente do congelamento, que não afeta a estrutura da enzima - se as temperaturas aumentam após o congelamento, a atividade enzimática será restaurada.
