p As enzimas são os principais motores dos processos bioquímicos metabólicos em todas as células vivas, permitindo que as reações ocorram de forma eficiente. É essa capacidade que os torna úteis como catalisadores em biotecnologia, por exemplo, para criar produtos químicos, como farmacêuticos. Um tópico que está sendo amplamente discutido é a catálise fotoinduzida, em que os pesquisadores aproveitam a capacidade de iniciar reações bioquímicas usando a luz. Esse processo requer enzimas que podem ser ativadas por meio da luz. Não é, Contudo, uma questão simples para incorporar as poucas enzimas ativáveis ​​pela luz que ocorrem naturalmente em processos biotecnológicos, pois são altamente especializados e difíceis de manipular. p Pesquisadores das Universidades de Münster (Alemanha) e Pavia (Itália) identificaram agora uma enzima que se torna cataliticamente ativa quando exposta à luz azul e que imediatamente desencadeia uma reação até então desconhecida em enzimologia. A reação em questão é uma reação especial de monooxigenase, em que um átomo de oxigênio é transferido para o substrato. A reação é apoiada por uma molécula auxiliar que distribui dois elétrons em etapas. Anteriormente, presumiu-se que tal reação dependente da luz não pode ocorrer nas enzimas.

p "A enzima que identificamos pertence a uma grande família de enzimas, e é realista supor que outras enzimas que podem ser ativadas pela luz podem ser produzidas por meio de manipulação genética e usadas em uma ampla gama de aplicações, "diz o Dr. Steffen L. Drees, que chefiou o estudo e trabalha no Instituto de Microbiologia Molecular e Biotecnologia da Universidade de Münster. Uma aplicação possível, por exemplo, é a produção de fármacos ativada por meio da luz. O estudo foi publicado na revista Nature Communications .

p Em seu estudo, os pesquisadores investigaram a enzima PqsL, que é encontrado no patógeno oportunista Pseudomonas aeruginosa e, originalmente não era dependente de luz. Os pesquisadores estimularam a enzima com luz azul e analisaram a reação usando uma combinação de técnicas espectroscópicas e cristalográficas resolvidas no tempo.

p A enzima pertence à família das flavoproteínas, e normalmente para esta família de proteínas, usa um derivado da vitamina B2 como um cofator denominado para catalisar a incorporação de oxigênio em moléculas orgânicas. O co-substrato NADH (dinucleotídeo de adenina nicotinamida reduzida) é necessário como uma "molécula auxiliar" para a reação enzimática, fornecendo os elétrons necessários. O mecanismo de reação que os pesquisadores observaram em seu estudo era desconhecido. Ativado pela exposição à luz no complexo flavina-NADH, O NADH transfere um único elétron para a flavina ligada à proteína. Desta maneira, um radical flavina é criado - esta é uma molécula altamente reativa caracterizada por um elétron desemparelhado. Usando espectroscopia resolvida com tempo, os pesquisadores puderam observar como a molécula se formou e mudou seu estado.

p O radical flavina tem um potencial redox muito negativo, o que significa que ele tem uma grande capacidade de transferir elétrons para parceiros de reação. "Por causa dessa propriedade, presumimos que o radical flavina também pode permitir que reações adicionais ocorram, que expandiria o potencial catalítico desta enzima - bem como de outras enzimas também, possivelmente, "diz a líder do grupo, Prof. Susanne Fetzner.

p A enzima identificada é a única até agora que não é naturalmente fotoativa, e realiza uma reação independente da luz na célula bacteriana. "A estrutura tridimensional da enzima mostra que o cofator de flavina voltado para fora pode ser a chave para a fotoativação, "diz Simon Ernst, primeiro autor do estudo.

p Enzimas fotoativas permitem um grande número de aplicações - por exemplo, catálise de várias etapas em uma reação de um vaso ou catálise espacialmente resolvida, por exemplo, para funcionalizar superfícies em certos padrões. Eles também podem ser úteis para a chamada ativação de pró-fármacos no corpo ou na pele - este é um processo no qual uma substância farmacológica se torna ativa somente após a metabolização no organismo.