Uma técnica revolucionária chamada de microscopia crioeletrônica, que examinou mais de perto o vírus Zika e uma enzima de Alzheimer, ganhou os cientistas Jacques Dubochet, Joachim Frank e Richard Henderson o Prêmio Nobel de Química na quarta-feira.
Graças ao "método legal" da equipe internacional, que usa feixes de elétrons para examinar as menores estruturas das células, "Os pesquisadores agora podem congelar biomoléculas no meio do movimento e visualizar processos que eles nunca viram antes, "disse o comitê de química do Nobel.
Isso tem sido "decisivo para a compreensão básica da química da vida e para o desenvolvimento de produtos farmacêuticos, "acrescentou.
O método de imagem ultrassensível permite que as moléculas sejam congeladas e estudadas em sua forma natural, sem a necessidade de corantes.
Ele revelou detalhes nunca antes vistos das minúsculas máquinas de proteínas que operam todas as células.
“Quando os pesquisadores começaram a suspeitar que o vírus Zika estava causando a epidemia de recém-nascidos com lesão cerebral no Brasil, eles se voltaram para crio-EM (microscopia eletrônica) para visualizar o vírus, "disse o comitê.
Frank, um americano nascido na Alemanha de 77 anos, foi acordado de seu sono quando o comitê anunciou o prêmio em Estocolmo.
"Há tantas outras descobertas todos os dias, Eu estava de certa forma sem palavras, "disse Frank, professor de bioquímica da Columbia University em Nova York. "É uma notícia maravilhosa."
Na primeira metade do século 20, biomoléculas - proteínas, DNA e RNA - eram terras incógnitas no mapa da bioquímica.
Como o poderoso feixe de elétrons destrói material biológico, Os microscópios eletrônicos por muito tempo foram considerados úteis apenas para estudar matéria morta.
Uma tela revela as imagens de Jacques Dubochet - da Universidade de Lausanne, Suíça, Joachim Frank da Columbia University, EUA e Richard Henderson, do Laboratório MRC de Biologia Molecular, Cambridge, na Inglaterra, que receberam o Prêmio Nobel de Química de 2017, durante uma conferência de imprensa, na Royal Academy of Sciences em Estocolmo, Quarta-feira, 4 de outubro, 2017. O Prêmio Nobel de Química recompensa pesquisadores por grandes avanços no estudo de pedaços infinitesimais de material que são os blocos de construção da vida. (Claudio Bresciani / Agência de Notícias TT via AP)
Festa do Chá
Mas Henderson, um britânico de 72 anos, usou um microscópio eletrônico em 1990 para gerar uma imagem tridimensional de uma proteína em resolução atômica, uma descoberta inovadora que provou o potencial da tecnologia.
Frank então o tornou amplamente utilizável, desenvolvendo um método entre 1975 e 1986 para transformar as imagens bidimensionais difusas do microscópio eletrônico em nítidas, Compostos 3-D.
Dubochet suíço, adicionado água.
Agora com 75, ele descobriu na década de 1980 como resfriar a água tão rapidamente que se solidifique na forma líquida em torno de uma amostra biológica, permitindo que as moléculas mantenham sua forma natural.
Cada porca e cada parafuso do microscópio eletrônico foram otimizados desde essas descobertas.
A resolução atômica necessária foi alcançada em 2013, e os pesquisadores "agora podem produzir rotineiramente estruturas tridimensionais de biomoléculas, "de acordo com o comitê do Nobel.
"Um prêmio científico é algo ambíguo, destaca um indivíduo quando devemos destacar um esforço coletivo, mas eu nao estou sozinho, "Dubochet disse em uma entrevista coletiva em Lausanne após o anúncio do prêmio.
O professor honorário de biofísica era conhecido não apenas por sua humildade, mas também seu humor.
Em seu currículo, Dubochet observa que foi "concebido por pais otimistas" em 1941, e brinca que sofrer de dislexia lhe permitia ser "ruim em tudo".
O trio dividirá o prêmio em dinheiro de nove milhões de coroas suecas (cerca de US $ 1,1 milhão ou 943, 100 euros).
"Normalmente o que eu faria se estivesse em Cambridge, teremos uma festa na hora do chá no laboratório, mas espero que a tenhamos amanhã, "disse Henderson, que trabalha no Laboratório MRC de Biologia Molecular.
Joachim Frank, da Columbia University, é abraçado por sua esposa Carol Saginaw, em seu apartamento em Nova York, Quarta-feira, 4 de outubro, 2017. Frank compartilha o Prêmio Nobel de Química deste ano com dois outros pesquisadores pelo desenvolvimento de um método para gerar imagens tridimensionais das moléculas da vida. (AP Photo / Richard Drew)
'Revolução de resolução'
O anúncio foi elogiado pela comunidade científica e observadores de todo o mundo.
John Savill, professor e CEO do Conselho de Pesquisa Médica financiado pelo governo do Reino Unido, disse que a microscopia eletrônica permitiu que os cientistas examinassem as moléculas da doença de perto.
Foi usado, por exemplo, para compilar uma identificação detalhada de uma enzima envolvida no Alzheimer.
"Determinar a estrutura das proteínas em humanos é fundamental para entender como elas interagem no corpo e desenvolver medicamentos melhores para doenças, "Savill disse em um comunicado.
Dave Stuart, professor de biologia estrutural na Universidade de Oxford, descreveu a técnica como uma "revolução da resolução" que permitiu aos pesquisadores "ver em detalhes requintados as estruturas da vida".
Também pode ser usado para examinar proteínas que iniciam o ataque do sistema imunológico aos vírus intrusos.
Para John Hardy, professor de neurociência na University College London, a microscopia crioeletrônica "abre a possibilidade de um projeto racional de drogas".
"E como biólogo, Posso dizer que as fotos são lindas, " ele adicionou.
O Prêmio Nobel de Literatura será anunciado na quinta-feira às 11h GMT.
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A Real Academia Sueca de Ciências decidiu conceder o Prêmio Nobel de Química 2017 para
Jacques Dubochet, Universidade de Lausanne, Suíça
Joachim Frank, Universidade Columbia, Nova york, EUA
e
Richard Henderson, Laboratório MRC de Biologia Molecular, Cambridge, Reino Unido
"para o desenvolvimento de microscopia crioeletrônica para a determinação da estrutura de alta resolução de biomoléculas em solução"
Da esquerda, Sara Snogerup Linse, presidente do Comitê Nobel de Química, Goran K. Hansson, secretário da Royal Academy of Sciences, e Peter Brzezinski, membro do Comitê Nobel, sentar durante uma conferência de imprensa enquanto anunciam - Jacques Dubochet - da Universidade de Lausanne, Suíça, Joachim Frank da Columbia University, EUA e Richard Henderson, do Laboratório MRC de Biologia Molecular, Cambridge, na Inglaterra como os vencedores do Prêmio Nobel de Química de 2017, na Royal Academy of Sciences em Estocolmo, Quarta-feira, 4 de outubro, 2017. O Prêmio Nobel de Química recompensa pesquisadores por grandes avanços no estudo de pedaços infinitesimais de material que são os blocos de construção da vida. (Claudio Bresciani / Agência de Notícias TT via AP)
A tecnologia do microscópio legal revoluciona a bioquímica
Em breve, poderemos ter imagens detalhadas das complexas máquinas da vida em resolução atômica. O Prêmio Nobel de Química 2017 é concedido a Jacques Dubochet, Joachim Frank e Richard Henderson para o desenvolvimento da microscopia crioeletrônica, que simplifica e melhora a imagem de biomoléculas. Este método mudou a bioquímica para uma nova era.
Nesta foto divulgada pela Universidade de Lausanne, Suíça, Jacques Dubochet, professor de química da Universidade de Lausanne (UNIL), posa em seu escritório, em Lausanne, Suíça, em 2006. Três pesquisadores baseados nos EUA, O Reino Unido e a Suíça ganharam o Prêmio Nobel de Química na quarta-feira, 4 de outubro, 2017 para desenvolvimentos em microscopia eletrônica. O prêmio de 9 milhões de coroas suecas (US $ 1,1 milhão) é dividido por Jacques Dubochet, da Universidade de Lausanne, Joachim Frank da Columbia University de Nova York e Richard Henderson do MRC Laboratory of Molecular Biology em Cambridge, Grã-Bretanha. (Universidade de Lausanne / Keystone via AP)
Uma imagem é a chave para a compreensão. Avanços científicos muitas vezes se baseiam na visualização bem-sucedida de objetos invisíveis ao olho humano. Contudo, Os mapas bioquímicos há muito tempo são preenchidos com espaços em branco porque a tecnologia disponível tem dificuldade em gerar imagens de grande parte da maquinaria molecular da vida. A microscopia crioeletrônica muda tudo isso. Os pesquisadores agora podem congelar biomoléculas no meio do movimento e visualizar processos que nunca viram antes, o que é decisivo tanto para a compreensão básica da química da vida quanto para o desenvolvimento de produtos farmacêuticos.
Por muito tempo, acreditou-se que microscópios eletrônicos só eram adequados para imagens de matéria morta, porque o poderoso feixe de elétrons destrói o material biológico. Mas em 1990, Richard Henderson conseguiu usar um microscópio eletrônico para gerar uma imagem tridimensional de uma proteína em resolução atômica. Essa descoberta comprovou o potencial da tecnologia.
Jacques Dubochet, Universidade de Lausanne, um dos vencedores do Prêmio Nobel de Química de 2017 fala durante uma coletiva de imprensa na Universidade de Lausanne, Unil, em Lausanne, Suíça, Quarta-feira, 4 de outubro, 2017. Três pesquisadores baseados nos EUA, O Reino Unido e a Suíça ganharam o Prêmio Nobel de Química na quarta-feira por desenvolvimentos em microscopia eletrônica. O prêmio de 9 milhões de coroas suecas (US $ 1,1 milhão) é dividido por Jacques Dubochet, da Universidade de Lausanne, Joachim Frank da Columbia University de Nova York e Richard Henderson do MRC Laboratory of Molecular Biology em Cambridge, Grã-Bretanha. (Jean-Christophe Bott / Keystone via AP)
Joachim Frank tornou a tecnologia aplicável de maneira geral. Entre 1975 e 1986, ele desenvolveu um método de processamento de imagem no qual as imagens bidimensionais difusas do microscópio eletrônico são analisadas e mescladas para revelar uma estrutura tridimensional nítida.
Jacques Dubochet adicionou água à microscopia eletrônica. A água líquida evapora no vácuo do microscópio eletrônico, o que faz com que as biomoléculas entrem em colapso. No início dos anos 1980, Dubochet conseguiu vitrificar a água - ele resfriou a água tão rapidamente que solidificou em sua forma líquida em torno de uma amostra biológica, permitindo que as biomoléculas retenham sua forma natural mesmo no vácuo.
Seguindo essas descobertas, cada porca e parafuso do microscópio eletrônico foram otimizados. A resolução atômica desejada foi alcançada em 2013, e os pesquisadores agora podem produzir rotineiramente estruturas tridimensionais de biomoléculas. Nos últimos anos, a literatura científica está repleta de imagens de tudo, desde proteínas que causam resistência aos antibióticos, à superfície do vírus Zika. A bioquímica agora enfrenta um desenvolvimento explosivo e está preparada para um futuro empolgante.
Jacques Dubochet, direito, Universidade de Lausanne, um dos vencedores do Prêmio Nobel de Química de 2017 fala ao lado de Nouria Hernandez, deixou, Reitor da UNIL após entrevista coletiva na Universidade de Lausanne, UNIL, Suíça, Quarta-feira, 4 de outubro, 2017. Três pesquisadores baseados nos EUA, O Reino Unido e a Suíça ganharam o Prêmio Nobel de Química na quarta-feira por desenvolvimentos em microscopia eletrônica. O prêmio de 9 milhões de coroas suecas (US $ 1,1 milhão) é dividido por Jacques Dubochet, da Universidade de Lausanne, Joachim Frank da Columbia University de Nova York e Richard Henderson do MRC Laboratory of Molecular Biology em Cambridge, Grã-Bretanha. (Jean-Christophe Bott / Keystone via AP)
Vencedores recentes do Prêmio Nobel de Química
Aqui está uma lista dos vencedores do Prêmio Nobel de Química nos últimos 10 anos, incluindo o prêmio deste ano na quarta-feira a três cientistas pelo desenvolvimento da microscopia crioeletrônica:
2017:Jacques Dubochet (Suíça), Joachim Frank (EUA) e Richard Henderson (Grã-Bretanha), para microscopia crioeletrônica, um método para criar imagens minúsculas, moléculas congeladas.
2016:Jean-Pierre Sauvage (França), Fraser Stoddart (Grã-Bretanha) e Bernard Feringa (Holanda) pelo desenvolvimento de máquinas moleculares, as menores máquinas do mundo.
2015:Tomas Lindahl (Suécia), Paul Modrich (EUA) e Aziz Sancar (Turquia-EUA) pelo trabalho sobre como as células reparam DNA danificado.
2014:Eric Betzig (EUA), William Moerner (EUA) e Stefan Hell (Alemanha) pelo desenvolvimento de microscopia de fluorescência de super alta resolução.
2013:Martin Karplus (EUA-Áustria), Michael Levitt (EUA-Grã-Bretanha) e Arieh Warshel (EUA-Israel) pela concepção de modelos de computador para simular processos químicos.
2012:Robert Lefkowitz (EUA) e Brian Kobilka (EUA) para estudos de receptores celulares acoplados à proteína G.
2011:Daniel Shechtman (Israel) pela descoberta de quasicristais.
2010:Richard Heck (EUA) e Ei-ichi Negishi e Akira Suzuki (Japão) pelo trabalho em acoplamentos cruzados catalisados por paládio em síntese orgânica.
2009:Venkatraman Ramakrishnan e Thomas Steitz (EUA), Ada Yonath (Israel) pelos estudos da estrutura e função da máquina molecular do ribossomo dentro das células.
2008:Osamu Shimomura (Japão), Martin Chalfie e Roger Tsien (EUA) pela descoberta e desenvolvimento da proteína fluorescente verde, GFP, usado como um rastreador em testes de laboratório.
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