Pesquisadores do Instituto de Nanociência e Nanotecnologia da Universidade de Barcelona (IN2UB) apresentaram o primeiro estudo computacional que imita a seleção natural de proteínas na água sob diferentes condições ambientais, com o objetivo de projetar sequências de aminoácidos capazes de expressar suas funções em temperaturas e pressões específicas.

“Os resultados são significativos para entender a evolução das proteínas na Terra, uma vez que explicam por que as proteínas que evoluíram nos primeiros ambientes de alta temperatura são capazes de funcionar nas condições ambientais atuais. Também substanciamos a hipótese de que muitas características observadas em proteínas surgem naturalmente quando o processo de seleção leva explicitamente em conta as propriedades termodinâmicas do solvente "explica Giancarlo Franzese, pesquisador do IN2UB.

"Por exemplo, com nossos resultados, podemos explicar por que a superfície de uma proteína dobrada não é 100 por cento hidrofílica, algo que é energeticamente desfavorável, "acrescenta Valentino Bianco, doutor em Física pela Universidade de Barcelona e pós-doutorado na Universidade de Viena.

Proteínas e seu ambiente

As proteínas são moléculas grandes e complexas que desempenham muitas funções críticas nas células vivas. As proteínas têm uma gama de temperaturas e pressões para as quais são estáveis. Muitas formas de vida prosperam sob pressões e temperaturas extremas, implicando que suas proteínas são naturalmente selecionadas para seus ambientes. Graças a este estudo de pesquisa, que foi publicado na revista Pysical Review X, como a seleção responde a mudanças drásticas em um ambiente aquoso é agora compreendido.

As simulações são baseadas em um novo modelo no qual as proteínas se adaptam a uma variedade de condições termodinâmicas. "Descobrimos que o processo de seleção de proteínas depende fortemente das propriedades moleculares da água circundante, "explica Giancarlo Franzese. As proteínas selecionadas em temperaturas mais altas também são estáveis ​​em uma faixa mais ampla de temperaturas e pressões do que aquelas selecionadas em temperaturas mais baixas." Também mostramos que as proteínas de alta temperatura mostram uma segregação entre a superfície hidrofílica e o núcleo hidrofóbico maior do que as proteínas selecionadas em temperatura mais baixa, "acrescenta Franzese. Portanto, a segregação de sequência de uma proteína projetada depende da seleção de temperatura e pressão, o que é consistente com o que é observado em proteínas naturais trabalhando em diferentes condições ambientais.