Esta pesquisa ajudará a projetar pequenas proteínas e pequenas moléculas que podem ser a base para futuras biotecnologias e medicamentos.

Uma equipe de químicos e bioquímicos do Bristol BioDesign Institute projetou uma nova estrutura de proteína.

Isso é muito mais simples do que a maioria das proteínas naturais, o que permitiu aos cientistas desvendar algumas das forças moleculares que montam e estabilizam as estruturas das proteínas. O trabalho está publicado na revista Nature Chemical Biology .

As proteínas são os cavalos de batalha da biologia. Por exemplo, eles ajudam a converter a energia da luz em açúcar nas plantas, transportar oxigênio de nossos pulmões para nossos músculos, e combinar açúcar e oxigênio para liberar energia para fazer os músculos funcionarem. Para realizar essas tarefas, proteínas devem adotar estruturas 3D específicas, chamadas de dobras de proteína.

Em termos químicos, proteínas são polímeros, ou cadeias de aminoácidos, muito parecido com as contas de um colar. Existem 20 químicas diferentes dos blocos de construção de aminoácidos. É a combinação dessas ao longo da cadeia de proteínas que determina como uma proteína se dobra em sua forma 3D funcional. Apesar de décadas de esforço, os cientistas ainda não entendem como a biologia alcança esse processo de dobramento de proteínas, ou, uma vez dobrado, como as estruturas das proteínas são estabilizadas.

Para resolver este problema, a equipe de Bristol combinou dois tipos de estrutura de proteína - chamada de? hélice e uma hélice de poliprolina II - para fazer um despojado, ou proteína simplificada chamada miniproteína.

Esta é a ciência básica com o simples objetivo de ver quão pequena pode ser uma estrutura estável de proteína. É importante, como as proteínas naturais são geralmente estruturas muito grandes e pesadas, que atualmente são muito complicados para os químicos e bioquímicos dissecarem e entenderem. Na miniproteína, que a equipe chama de 'PP?', as duas hélices se envolvem e seus aminoácidos entram em contato intimamente no que é denominado de interações de "botões em buracos". Isso era esperado, de fato, a equipe projetou PP? do zero com base em sua compreensão dessas interações.

Dra. Emily Baker, que liderou a pesquisa no laboratório do professor Dek Woolfson, decidiu mudar alguns dos aminoácidos nessas interações de botões em buracos para aminoácidos não naturais, que as maravilhas da química moderna de proteínas permitem.

Fazendo isso, Emily descobriu que, assim como as forças esperadas que mantêm as proteínas unidas, conhecidas como interações hidrofóbicas, outras forças mais sutis estavam em jogo na estabilização da estrutura da miniproteína.

Os químicos conhecem essas pequenas forças como CH-? interações, e eles são encontrados em todo o mundo químico. Quando as Drs. Gail Bartlett e Kieran Hudson, também da equipe de Bristol, pesquisaram os milhares de estruturas de proteínas naturais disponíveis e encontraram muitos exemplos destes CH-? interações.

Além disso, as proteínas em que ocorrem desempenham papéis em diferentes processos biológicos, muitos dos quais estão associados a doenças. Isso apresenta alvos potenciais para novos medicamentos, e o CH-? as interações podem fornecer uma nova rota valiosa para desenvolvê-los. O Dr. Baker explicou:"Nosso trabalho tem implicações não apenas para a compreensão da ciência básica do dobramento e estabilidade de proteínas, mas também para orientar o projeto e a engenharia de novas proteínas e moléculas de drogas. "

O professor Woolfson acrescentou:"É exatamente disso que se trata o novo Bristol BioDesign Institute. Nosso objetivo é fornecer o que há de melhor em ciência básica. Desta forma, vamos abrir caminhos imprevistos para traduzir a ciência fundamental em biotecnologia e aplicações biomédicas. "