Os motores moleculares produzem a força que impulsiona a batida da cauda dos espermatozoides para gerar movimento em direção ao óvulo para fertilização. Uma nova pesquisa mostra agora como os motores moleculares que impulsionam o movimento das células espermáticas são reconhecidos e transportados especificamente para a região da cauda da célula. Esse conhecimento pode abrir caminho para uma melhor compreensão das mutações que causam doenças e que causam esterilidade.

Os motores moleculares usam a molécula ATP como fonte de energia para organizar a vida interna das células. As dineínas são os maiores e mais complexos motores moleculares e são responsáveis ​​pelo transporte intracelular e pela geração da força necessária para a motilidade das organelas ciliares. Cílios são estruturas delgadas encontradas na superfície de nossas células, onde funcionam como sensores que recebem sinais do ambiente e como motores que fazem com que a célula ou o ambiente se movam.

Os cílios móveis são encontrados como uma única cópia nas células espermáticas e em várias cópias nas células de nossos pulmões, onde geram um fluxo de fluido necessário para a remoção de partículas de poeira e patógenos das vias aéreas. Os grandes motores dynein (conhecidos como 'braços dynein externos', ODA) - que são necessários para a motilidade dos cílios - são ativamente transportados para os cílios por meio do sistema de transporte intraflagelar (IFT) e do adaptador de transporte ODA16. Mutações nos motores da dineína ou fatores IFT podem resultar em infertilidade e deficiência respiratória.

Uma equipe de pesquisa internacional agora mapeou como os motores de dineína são reconhecidos pela proteína adaptadora ODA16 e importados para os cílios por meio do sistema IFT. A estrutura cristalina do ODA16 mostra como o maior domínio semelhante a um barril reconhece os motores dineína e simultaneamente liga o complexo IFT por meio de uma fenda gerada pelo domínio do barril e um domínio menor localizado no topo do barril. ODA16, portanto, funciona como um verdadeiro adaptador entre os grandes complexos dineína e IFT (veja a figura).

Este novo conhecimento pode abrir caminho para a determinação da estrutura de complexos IFT associados a motores dineína via ODA16, que levará a uma compreensão mais profunda dos mecanismos ciliares e mutações que causam doenças nos genes que codificam a dineína e as proteínas IFT.

A equipe de pesquisa consiste em Michael Taschner e Esben Lorentzen do Departamento de Biologia Molecular e Genética, Universidade Aarhus, Jérôme Basquin do Instituto Max Planck, Andre? Moura? O do Helmholz Center (ambos em Munique, Alemanha) e Mayanka Awashti da Universidade de Maryland, EUA.

Os resultados são publicados na revista científica Journal of Biological Chemistry .