O cofator com maior probabilidade de ser usado por uma enzima operando fora de uma célula é um íon de metal .

Aqui está o porquê:

* Estabilidade: Os íons metálicos são geralmente mais estáveis que os cofatores orgânicos no ambiente extracelular, que podem ser severos devido ao pH flutuante, temperatura e presença de enzimas degradantes.
* Disponibilidade: Os íons metálicos estão prontamente disponíveis no espaço extracelular e podem ser facilmente adquiridos por enzimas.
* Versatilidade: Os íons metálicos podem participar de uma ampla variedade de reações enzimáticas, incluindo reações redox, hidrólise e transferência de grupo.

Exemplos de enzimas usando cofatores de íons metálicos fora da célula:

* colagenases: Essas enzimas quebram o colágeno, um componente importante do tecido conjuntivo e utilizam íons de zinco como cofatores.
* metaloproteinases da matriz (MMPs): Essas enzimas desempenham um papel crucial na remodelação de tecidos e utilizam íons de zinco como cofatores.
* fosfatase alcalina: Essa enzima está envolvida na formação óssea e usa íons de magnésio como cofator.

Embora os cofatores orgânicos como NADH e FAD sejam essenciais para muitas enzimas intracelulares, é menos provável que sejam encontradas em enzimas que operam fora da célula devido à sua suscetibilidade à degradação no ambiente extracelular.