A estrutura terciária é o arranjo tridimensional de todos os átomos de uma cadeia polipeptídica. É o nível mais complexo de estrutura proteica e é determinado por uma variedade de forças, incluindo:

1. Ligações covalentes :As ligações dissulfeto são as únicas ligações covalentes que contribuem para a estrutura terciária. Eles se formam entre os átomos de enxofre dos resíduos de cisteína e são importantes para estabilizar a estrutura geral da proteína.

2. Ligações de hidrogênio :As ligações de hidrogênio são formadas entre os átomos eletronegativos (N, O e F) e os átomos de hidrogênio. São o tipo de interação mais comum nas proteínas e contribuem para a estabilidade da estrutura terciária, formando uma rede de ligações de hidrogênio entre diferentes partes da cadeia polipeptídica.

3. Ligações iônicas :As ligações iônicas são formadas entre cadeias laterais de aminoácidos com carga positiva (básica) e carga negativa (ácida). Eles contribuem para a estabilidade da estrutura terciária, formando pontes salinas entre grupos com cargas opostas.

4. Forças de Van der Waals :As forças de Van der Waals são forças de atração fracas que ocorrem entre todos os átomos e moléculas. Eles são importantes para a estrutura terciária das proteínas, proporcionando contatos estreitos entre cadeias laterais não polares e estabilizando a estrutura geral da proteína.

5. Interações hidrofóbicas :Interações hidrofóbicas são a tendência das moléculas não polares de se agruparem em ambientes aquosos. Eles são importantes para a estrutura terciária das proteínas, fazendo com que as cadeias laterais não polares se dobrem para dentro e para longe das moléculas de água que cercam a proteína.

Essas forças trabalham juntas para criar uma estrutura tridimensional estável para a cadeia polipeptídica. A estrutura terciária específica de uma proteína é determinada pela sua sequência de aminoácidos e pelo ambiente em que ela está dobrada.