A ligação não covalente que mantém aminoácidos unidos em uma cadeia polipeptídica é vínculo peptídico .

No entanto, você pode estar pensando nas ligações não covalentes que se estabilizam a estrutura tridimensional de proteínas, formadas por múltiplos aminoácidos ligados por ligações peptídicas. Estes são:

* ligações de hidrogênio: São ligações fracas que se formam entre um átomo de hidrogênio ligado covalentemente a um átomo altamente eletronegativo (como oxigênio ou nitrogênio) e um par solitário de elétrons em outro átomo eletronegativo. Eles desempenham um papel crucial na estabilização da estrutura secundária das proteínas (hélices alfa e folhas beta) e estrutura terciária.

* títulos iônicos : Essas ligações se formam entre grupos com carga oposta, como grupos carboxil (-COO-) e grupos amino (-NH3+). Essas ligações são relativamente fortes e contribuem para a estabilidade geral da estrutura proteica.

* forças de van der Waals: São interações fracas e de curto alcance decorrentes de flutuações temporárias na distribuição de elétrons em torno dos átomos. Embora individualmente fracos, eles podem contribuir coletivamente para a estabilidade da estrutura de proteínas, especialmente quando muitos átomos estão envolvidos.

* Interações hidrofóbicas: Essas interações não são tecnicamente ligadas, mas uma conseqüência da tendência de cadeias laterais não polares de aminoácidos de se agrupar no ambiente aquoso da célula, minimizando o contato com as moléculas de água. Esse agrupamento ajuda a estabilizar a estrutura da proteína.